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- PDB-3ri1: Crystal structure of the catalytic domain of FGFR2 kinase in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ri1
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of FGFR2 kinase in complex with ARQ 069
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / FGFR1 kinase / FGFR2 kinase / inactive conformation / kinase-inhibitor complex / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / otic vesicle formation / prostate gland morphogenesis / regulation of smooth muscle cell differentiation / orbitofrontal cortex development / regulation of morphogenesis of a branching structure / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / branching morphogenesis of a nerve / embryonic organ morphogenesis / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / epidermis morphogenesis / bud elongation involved in lung branching / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / pyramidal neuron development / membranous septum morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / branching involved in prostate gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / fibroblast growth factor receptor activity / embryonic pattern specification / branching involved in salivary gland morphogenesis / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / mesodermal cell differentiation / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / digestive tract development / bone morphogenesis / skeletal system morphogenesis / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ureteric bud development / regulation of osteoblast differentiation / Signaling by FGFR2 IIIa TM / midbrain development / organ growth / inner ear morphogenesis / hair follicle morphogenesis / lung alveolus development / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / bone mineralization / prostate epithelial cord elongation / positive regulation of cell division / excitatory synapse / PI3K Cascade / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of keratinocyte proliferation / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cell fate commitment / embryonic organ development / positive regulation of cell cycle / SHC-mediated cascade:FGFR2 / cellular response to retinoic acid / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / axonogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / post-embryonic development / positive regulation of epithelial cell proliferation / Negative regulation of FGFR2 signaling / animal organ morphogenesis / lung development / bone development / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3RH / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Eathiraj, S. / Palma, R. / Hirschi, M. / Volckova, E. / Nakuci, E. / Castro, J. / Chen, C.R. / Chan, T.C. / France, D.S. / Ashwell, M.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: A novel mode of protein kinase inhibition exploiting hydrophobic motifs of autoinhibited kinases: discovery of ATP-independent inhibitors of fibroblast growth factor receptor.
著者: Eathiraj, S. / Palma, R. / Hirschi, M. / Volckova, E. / Nakuci, E. / Castro, J. / Chen, C.R. / Chan, T.C. / France, D.S. / Ashwell, M.A.
履歴
登録2011年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月19日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,94213
ポリマ－71,5302
非ポリマー1,41111
水7,422412
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5197
ポリマ－35,7651
非ポリマー7546
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4236
ポリマ－35,7651
非ポリマー6585
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.794, 119.581, 63.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / K-sam / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 35765.203 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 458-768 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bicistronic co-expression with lambda phosphatase / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Codon Plus BL21(DE3)-RILP / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-3RH / (6S)-6-phenyl-5,6-dihydrobenzo[h]quinazolin-2-amine


分子量: 273.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15N3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 412 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% polyethylene glycol 4000 and 0.3M lithium sulfate and 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月17日
放射モノクロメーター: Si(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 46498 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 4.567 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24746 2356 5.1 %RANDOM
Rwork0.2143 ---
obs0.21597 44033 97.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.603 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4469 0 87 412 4968
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224652
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0081.9936311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1855563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.26524.129201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80315800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9391530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2691
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023476
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1670.22234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.23171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0930.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5491.52939
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91624562
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23231995
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9314.51749
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 168 -
Rwork0.253 3007 -
obs--92.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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