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- PDB-3ri0: Epitope backbone grafting by computational design for improved pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ri0
タイトルEpitope backbone grafting by computational design for improved presentation of linear epitopes on scaffold proteins
要素BB_2cx5_001
キーワードDE NOVO PROTEIN / protein grafting / flexible backbone design / epitope-scaffold / HIV / immunogen design
機能・相同性YbaK protein / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / aminoacyl-tRNA deacylase activity / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Azoitei, M.L. / Ban, Y.A. / Julien, J.P. / Bryson, S. / Schroeter, A. / Kalyuzhniy, O. / Porter, J.R. / Adachi, Y. / Baker, D. / Szabo, E. ...Azoitei, M.L. / Ban, Y.A. / Julien, J.P. / Bryson, S. / Schroeter, A. / Kalyuzhniy, O. / Porter, J.R. / Adachi, Y. / Baker, D. / Szabo, E. / Pai, E.F. / Schief, W.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Computational design of high-affinity epitope scaffolds by backbone grafting of a linear epitope.
著者: Azoitei, M.L. / Ban, Y.E. / Julien, J.P. / Bryson, S. / Schroeter, A. / Kalyuzhniy, O. / Porter, J.R. / Adachi, Y. / Baker, D. / Pai, E.F. / Schief, W.R.
履歴
登録2011年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22012年1月18日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BB_2cx5_001
B: BB_2cx5_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8064
ポリマ－34,6172
非ポリマー1882
水3,171176
1
A: BB_2cx5_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4012
ポリマ－17,3091
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BB_2cx5_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4052
ポリマ－17,3091
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: BB_2cx5_001
B: BB_2cx5_001
ヘテロ分子

A: BB_2cx5_001
B: BB_2cx5_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6118
ポリマ－69,2354
非ポリマー3764
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area26150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.600, 80.400, 67.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-236-

HOH

21B-176-

HOH

31B-194-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BB_2cx5_001


分子量: 17308.699 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 変異: UNP V53A,F54V,V55G,E57S,T77A,I100A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: TTHA1699 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHN1
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN CONSTRUCT CONSISTS OF UNP RESIDUES 2-158 WITH A C-TERMINAL EXPRESSION TAG AND UNP RESIDUES ...PROTEIN CONSTRUCT CONSISTS OF UNP RESIDUES 2-158 WITH A C-TERMINAL EXPRESSION TAG AND UNP RESIDUES 82-94 (GPLRQATPEEVRE) REPLACED BY EPITOPE TDLLELDKWAVAA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 30% PEG8000, 0.2 M sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月8日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→17 Å / Num. all: 14573 / Num. obs: 14246 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.57 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CX5

2cx5


解像度: 2.25→17 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 665 4.6 %RANDOM
Rwork0.2168 12879 --
all-14495 --
obs-12879 93.4 %-
溶媒の処理Bsol: 90.7911 Å2
原子変位パラメータBiso max: 64.21 Å2 / Biso mean: 24.085 Å2 / Biso min: 3.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.527 Å20 Å20.472 Å2
2---0.551 Å20 Å2
3----0.976 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2275 0 11 176 2462
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0542
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0122.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å /
Rfactor%反射
Rwork0.287 -
Rfree-5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param
X-RAY DIFFRACTION3gol.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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