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- PDB-3req: METHYLMALONYL-COA MUTASE, SUBSTRATE-FREE STATE (POOR QUALITY STRU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3req
タイトルMETHYLMALONYL-COA MUTASE, SUBSTRATE-FREE STATE (POOR QUALITY STRUCTURE)
要素(METHYLMALONYL-COA MUTASE) x 2
キーワードCOMPLEX (ISOMERASE/DEOXYADENOSINE) / COMPLEX (ISOMERASE-DEOXYADENOSINE) / ISOMERASE / MUTASE / INTRAMOLECULAR TRANSFERASE / COMPLEX (ISOMERASE-DEOXYADENOSINE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate fermentation to propionate and acetate / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / methylmalonyl-CoA mutase activity / cobalamin binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain ...Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / COBALAMIN / Methylmalonyl-CoA mutase small subunit / Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Evans, P.R. / Mancia, F.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Conformational changes on substrate binding to methylmalonyl CoA mutase and new insights into the free radical mechanism.
著者: Mancia, F. / Evans, P.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: How Coenzyme B12 Radicals are Generated: The Crystal Structure of Methylmalonyl-Coenzyme a Mutase at 2 A Resolution
著者: Mancia, F. / Keep, N.H. / Nakagawa, A. / Leadlay, P.F. / Mcsweeney, S. / Rasmussen, B. / Bosecke, P. / Diat, O. / Evans, P.R.
履歴
登録1997年12月4日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,1664
ポリマ－149,5682
非ポリマー1,5982
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10690 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area48250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.910, 110.910, 257.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF TWO HETERODIMERIC MOLECULES, EACH WITH AN ACTIVE ALPHA CHAIN (CHAINS A AND C), AND AN INACTIVE BETA CHAIN (CHAINS B AND D). EACH ALPHA CHAIN CONTAINS A COBALAMIN, MODELED AS A FIVE-COORDINATE CO (II) SPECIES, AND A COENZYME A MOLECULE APPROXIMATELY IN THE SUBSTRATE BINDING SITE, BUT WITH THE PANTOTHEINE SIDE CHAIN DISORDERED.

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要素

#1: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 80137.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
遺伝子: MUTA, MUTB / プラスミド: PMEX2 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11653, methylmalonyl-CoA mutase
#2: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 69430.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
遺伝子: MUTA, MUTB / プラスミド: PMEX2 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: K38 PGP1-2 / 参照: UniProt: P11652, methylmalonyl-CoA mutase
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
構成要素の詳細THIS STRUCTURE IS IN THE OPEN SUBSTRATE-FREE CONFORMATION. THE PROTEIN CONFORMATION IS VERY SIMILAR ...THIS STRUCTURE IS IN THE OPEN SUBSTRATE-FREE CONFORMATION. THE PROTEIN CONFORMATION IS VERY SIMILAR TO THAT IN THE MUCH BETTER DETERMINED NON-PRODUCTIVE COA COMPLEX (2REQ).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
解説: THE DATA WERE COLLECTED IN 3 PASSES OF DIFFERENT EXPOSURE TIMES BECAUSE OF THE VERY HIGH BFACTOR. THE 3 PASSES MERGED TOGETHER VERY POORLY.
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 1MM ADENOSYLCOBALAMIN, 1MM DTT, TRIS PH 7.5. RESERVOIR: 14% PEG 4000 (W/V), 20% GLYCEROL (V/V), 100MM TRIS-HCL PH 7.5. EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION ...詳細: PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 1MM ADENOSYLCOBALAMIN, 1MM DTT, TRIS PH 7.5. RESERVOIR: 14% PEG 4000 (W/V), 20% GLYCEROL (V/V), 100MM TRIS-HCL PH 7.5. EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION AND RESERVOIR MIXED, AND EQUILIBRATED BY VAPOR DIFFUSION., vapor diffusion
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
濃度: 14 % / 一般名: PEG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: 2 MIRRORS, 2 SI(111) CRYSTAL MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29 Å / Num. obs: 44606 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2REQ

2req


解像度: 2.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: DERIVED FROM ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.393 2224 5 %RANDOM
Rwork0.313 ---
obs-41745 97.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10176 0 109 0 10285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0460.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0490.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.25
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.24
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.16
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1560.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1280.15
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1660.15
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1330.15
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.315
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor2515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor3520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.313
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.85 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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