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万見
- PDB-3rdj: Rat PKC C2 domain Apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rdj
タイトルRat PKC C2 domain Apo
要素Protein kinase C alpha type
キーワードTRANSFERASE / Protein Kinase PKC
機能・相同性
機能・相同性情報


response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling ...response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / Syndecan interactions / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / cellular response to carbohydrate stimulus / positive regulation of dense core granule biogenesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / cone photoreceptor outer segment / ooplasm / RET signaling / central nervous system neuron axonogenesis / desmosome assembly / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / regulation of platelet aggregation / positive regulation of macrophage differentiation / regulation of muscle contraction / regulation of the force of heart contraction / induction of positive chemotaxis / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / negative regulation of D-glucose import / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of synapse assembly / response to corticosterone / muscle cell cellular homeostasis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of exocytosis / intercalated disc / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / chondrocyte differentiation / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of bone resorption / presynaptic cytosol / response to mechanical stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / neutrophil chemotaxis / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of endothelial cell migration / calyx of Held / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to reactive oxygen species / stem cell differentiation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / establishment of protein localization / mitochondrial membrane / : / response to peptide hormone / response to toxic substance / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / apical part of cell / response to estradiol / angiogenesis / response to ethanol / learning or memory / histone H3T6 kinase activity / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / negative regulation of translation / cell adhesion / intracellular signal transduction / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / lipid binding / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, P.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Pb2+ as modulator of protein-membrane interactions.
著者: Morales, K.A. / Lasagna, M. / Gribenko, A.V. / Yoon, Y. / Reinhart, G.D. / Lee, J.C. / Cho, W. / Li, P. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C alpha type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0451
ポリマ－16,0451
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.000, 58.000, 90.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C alpha type / PKC-A / PKC-alpha


分子量: 16045.253 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 156-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkca, Pkca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05696, protein kinase C
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月24日
放射モノクロメーター: micromax / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 14383 / Num. obs: 14022 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→25.11 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1438 10 %random
Rwork0.225 ---
all0.225 14383 --
obs0.225 14022 --
溶媒の処理Bsol: 53.3545 Å2
原子変位パラメータBiso max: 99.52 Å2 / Biso mean: 38.2637 Å2 / Biso min: 13.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.089 Å2-0.082 Å20 Å2
2---0.089 Å20 Å2
3---0.178 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1129 0 0 107 1236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.67
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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