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- PDB-3rc5: Molecular mechanisms of viral and host-cell substrate recognition... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rc5
タイトルMolecular mechanisms of viral and host-cell substrate recognition by HCV NS3/4A protease
要素
  • NS3/4A protease
  • Product MAVS
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / drug resistance / drug design / Protease inhibitors / serine protease / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / viral capsid assembly / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / peroxisomal membrane / hepacivirin / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / host cell mitochondrial membrane / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / cellular response to exogenous dsRNA / transformation of host cell by virus / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / TRAF6 mediated NF-kB activation / antiviral innate immune response / host cell membrane / positive regulation of type I interferon production / negative regulation of protein secretion / positive regulation of interferon-alpha production / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / positive regulation of defense response to virus by host / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / activation of innate immune response / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / positive regulation of interferon-beta production / serine-type peptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / molecular condensate scaffold activity / virion component / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / mitochondrial membrane / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / kinase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / SH3 domain binding / positive regulation of protein import into nucleus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / TRAF3-dependent IRF activation pathway / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / defense response to bacterium / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / positive regulation of protein phosphorylation / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
IPS1, CARD domain / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Thrombin, subunit H - #120 / : / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain ...IPS1, CARD domain / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Thrombin, subunit H - #120 / : / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus capsid protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS2 / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein, domain 1a / Hepatitis C virus non-structural 5a, 1B domain / NS5A domain 1a superfamily / Hepatitis C virus non-structural 5a protein membrane anchor / Hepatitis C virus non-structural 5a zinc finger domain / Hepatitis C virus non-structural 5a domain 1b / Hepacivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus, Core protein, C-terminal / Hepatitis C virus core protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus, Envelope glycoprotein E1 / Hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / Death-like domain superfamily / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein / Genome polyprotein / Mitochondrial antiviral-signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis C virus subtype 1a (C型肝炎ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schiffer, C.A. / Romano, K.P.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Molecular mechanisms of viral and host cell substrate recognition by hepatitis C virus NS3/4A protease.
著者: Romano, K.P. / Laine, J.M. / Deveau, L.M. / Cao, H. / Massi, F. / Schiffer, C.A.
履歴
登録2011年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年7月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS3/4A protease
B: Product MAVS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6325
ポリマ－22,3742
非ポリマー2583
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area9890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.096, 58.210, 61.325
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NS3/4A protease


分子量: 21487.330 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-218
変異: A1027S, P1028G, I1029D, L1039E, L1040E, I1043Q, I1044E, L1047Q, A1066T, C1073S, C1078L, I1098T, P1112Q, S1165A, C1185S, C1679S, V1686I, I1687N
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis C virus subtype 1a (C型肝炎ウイルス)
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D6MZ98, UniProt: P27958*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Product MAVS


分子量: 886.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z434*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE COFACTOR 4A RESIDUES 990-1000 (GLY SER VAL VAL ILE VAL GLY ARG ILE ASN LEU) IN THIS ENTRY ...THE COFACTOR 4A RESIDUES 990-1000 (GLY SER VAL VAL ILE VAL GLY ARG ILE ASN LEU) IN THIS ENTRY CORRESPOND TO RESIDUES NUMBERING 1678-1688 OF DATABASE SEQUENCE REFERENCE (UNP A8DG50). THIS PEPTIDE IS COVALENTLY LINKED TO THE N-TERMINUS OF NS3. C1679S MUTATION WAS ENGINEERED TO PREVENT DISULFIDE FORMATION. THE V1686I AND I1687N WERE ENGINEERED TO OPTIMIZE THE LINKER BETWEEN THE COFACTOR 4A AND NS3.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: ハンギングドロップ法, 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 20-25% PEG 3350, 0.1M MES (pH 6.5), 4% ammonium sulfate, hanging drop, vapor diffusion, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器日付: 2010年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 26041 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.6-1.663.70.2325661.02999.1
1.66-1.723.70.18225421.01399.1
1.72-1.83.70.14325621.00498.8
1.8-1.93.70.11225641.0199.5
1.9-2.023.70.0925761.01599.5
2.02-2.173.70.07325921.00799.5
2.17-2.393.80.0626091.01199.9
2.39-2.743.80.04826411.001100
2.74-3.453.80.03426561.02199.8
3.45-503.80.02427331.01697.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 3M5M

3m5m


解像度: 1.6→27.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / WRfactor Rfree: 0.2111 / WRfactor Rwork: 0.1871 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.08 / FOM work R set: 0.8881 / SU B: 2.949 / SU ML: 0.052 / SU R Cruickshank DPI: 0.0873 / SU Rfree: 0.0833 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1929 1310 5.1 %RANDOM
Rwork0.1714 ---
obs0.1725 25918 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.77 Å2 / Biso mean: 28.1905 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å20 Å2
2---1.27 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 11 182 1695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221541
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.9722097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8232499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1875205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.00223.39356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65515245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8911512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5981.51019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1591.5421
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09321639
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6653522
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7044.5457
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 88 -
Rwork0.187 1784 -
all-1872 -
obs--98.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8636-0.47533.08126.778725.297626.03680.8298-0.25330.0482-0.4681-0.0208-0.81490.1568-0.0797-0.8090.48060.02080.11370.10230.04360.06916.9692-20.8927-2.7105
20.62510.3869-0.52944.2402-0.57830.48560.0560.044-0.0163-0.1615-0.0944-0.1053-0.04350.01240.03830.0467-0.00280.00580.09780.01360.08564.9493-6.123714.882
35.02540.63740.5367.2584-3.17277.93340.1793-0.24490.32410.7052-0.1082-0.0727-0.46370.0495-0.07110.1696-0.01920.01010.0692-0.01890.0825-0.02027.124528.1764
42.21791.3019-1.21094.7614-0.45240.6780.0451-0.2124-0.1175-0.0728-0.0847-0.1264-0.04640.12110.03960.1041-0.0014-0.00080.07950.0210.09737.01223.266916.0661
53.0824-0.89510.02384.94180.13545.6797-0.06920.12810.0156-0.3108-0.1226-0.2835-0.06760.30640.19180.0650.00780.04650.07240.03050.097311.4038-5.35510.9702
611.11712.167-3.38883.81920.62824.82380.0485-0.59880.47780.2431-0.089-0.3516-0.23820.33080.04050.098-0.0431-0.05560.0645-0.0080.12766.325-1.652826.3925
70.81410.73020.81712.61251.16176.12160.11780.095-0.0335-0.1934-0.0113-0.0573-0.0562-0.1954-0.10660.07320.0146-0.00810.07590.00880.0505-0.0377-5.273613.4052
81.9165-0.209-0.00621.6641-0.02010.98130.03450.0061-0.06070.0037-0.0469-0.05520.023-0.03830.01230.04150.0026-0.00050.03920.01170.0534-1.3317-11.346420.2499
94.23962.288-0.98041.6122-1.37562.1335-0.0019-0.1333-0.2531-0.0611-0.1693-0.2040.14060.22630.17120.04620.02430.01120.07290.01730.13728.8388-15.375319.4152
101.47210.8035-0.16091.47760.39361.7022-0.00840.0432-0.12340.0474-0.0544-0.10630.10350.05560.06280.05650.0072-0.01160.03570.01680.0786-0.7902-16.29722.1182
111.5031-0.6686-1.56170.92420.1822.5042-0.0706-0.36950.08810.24250.0490.0295-0.11960.23720.02160.1069-0.02450.00110.2353-0.11030.1042-6.3653-6.79836.0868
123.41922.4444-3.22773.8541-2.5619.4269-0.1569-0.07110.3012-0.1058-0.02520.2488-0.17430.04540.18210.07550.02060.00120.0151-0.0070.1362-8.49311.710124.1857
133.52811.3196-1.13740.5327-0.61141.67370.1733-0.12310.60920.11180.03050.2461-0.2009-0.1947-0.20380.13070.05830.07720.097-0.01840.1767-14.65790.373429.6267
141.93290.6362-1.48562.3112-1.15992.98560.04330.02250.04170.09990.10920.4472-0.1927-0.1717-0.15250.08190.01980.03510.11120.00990.1055-20.0987-6.387328.307
1512.07813.7174-0.14734.2057-2.41555.54950.2763-0.11570.42910.4523-0.3237-0.1152-0.0904-0.25930.04740.1217-0.00890.01450.13770.06640.1335-17.19353.344817.6916
161.7088-0.201-2.2111.1346-0.09662.97650.09660.08170.07040.0066-0.00220.0402-0.1318-0.1082-0.09440.05130.0049-0.00160.04890.00530.1106-8.938-3.275419.4609
172.7104-0.2601-1.20371.28180.7023.17290.0868-0.40140.44510.0597-0.0509-0.0194-0.06-0.0724-0.03590.0776-0.01220.020.1094-0.06830.0903-8.2686-5.120134.0539
187.5145-0.4142-0.25961.2281-0.00970.06050.22460.15570.214-0.0608-0.13550.24310.0023-0.0797-0.08910.0612-0.0014-0.0020.13540.05880.1405-15.9321-7.500320.0591
192.1672-0.55350.46361.8904-1.53682.5436-0.0390.1236-0.02020.14040.19180.3507-0.1819-0.2447-0.15280.07190.00780.0190.10010.03090.0906-17.7332-6.731322.72
2010.1192-2.7629-4.11364.4339-0.63322.7065-0.3535-0.3216-0.41110.11830.09310.07580.29620.04070.26040.1964-0.04820.02670.0838-0.00370.0677-5.6266-18.583431.7254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A983 - 988
2X-RAY DIFFRACTION2A989 - 997
3X-RAY DIFFRACTION3A998 - 1007
4X-RAY DIFFRACTION4A1008 - 1012
5X-RAY DIFFRACTION5A1013 - 1027
6X-RAY DIFFRACTION6A1028 - 1033
7X-RAY DIFFRACTION7A1034 - 1041
8X-RAY DIFFRACTION8A1042 - 1063
9X-RAY DIFFRACTION9A1064 - 1075
10X-RAY DIFFRACTION10A1076 - 1089
11X-RAY DIFFRACTION11A1090 - 1104
12X-RAY DIFFRACTION12A1105 - 1110
13X-RAY DIFFRACTION13A1111 - 1118
14X-RAY DIFFRACTION14A1119 - 1128
15X-RAY DIFFRACTION15A1129 - 1134
16X-RAY DIFFRACTION16A1135 - 1142
17X-RAY DIFFRACTION17A1143 - 1153
18X-RAY DIFFRACTION18A1154 - 1159
19X-RAY DIFFRACTION19A1160 - 1172
20X-RAY DIFFRACTION20A1173 - 1179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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