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Yorodumi- PDB-3rc5: Molecular mechanisms of viral and host-cell substrate recognition... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3rc5 | ||||||
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Title | Molecular mechanisms of viral and host-cell substrate recognition by HCV NS3/4A protease | ||||||
Components |
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Keywords | Hydrolase/Hydrolase Inhibitor / drug resistance / drug design / Protease inhibitors / serine protease / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / viral capsid assembly / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / peroxisomal membrane / hepacivirin / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / host cell mitochondrial membrane / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / cellular response to exogenous dsRNA / transformation of host cell by virus / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / host cell membrane / positive regulation of type I interferon production / negative regulation of protein secretion / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / antiviral innate immune response / positive regulation of defense response to virus by host / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / activation of innate immune response / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / positive regulation of interferon-beta production / serine-type peptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / kinase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / PKR-mediated signaling / mitochondrial membrane / Evasion by RSV of host interferon responses / SH3 domain binding / virion component / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / TRAF3-dependent IRF activation pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / defense response to bacterium / positive regulation of protein phosphorylation / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / innate immune response / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / protein kinase binding / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Hepatitis C virus subtype 1a Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Schiffer, C.A. / Romano, K.P. | ||||||
Citation | Journal: J.Virol. / Year: 2011 Title: Molecular mechanisms of viral and host cell substrate recognition by hepatitis C virus NS3/4A protease. Authors: Romano, K.P. / Laine, J.M. / Deveau, L.M. / Cao, H. / Massi, F. / Schiffer, C.A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3rc5.cif.gz | 96.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3rc5.ent.gz | 72.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3rc5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3rc5_validation.pdf.gz | 441.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3rc5_full_validation.pdf.gz | 441.9 KB | Display | |
Data in XML | 3rc5_validation.xml.gz | 12 KB | Display | |
Data in CIF | 3rc5_validation.cif.gz | 16.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rc/3rc5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rc/3rc5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3rc4C 3rc6C 3m5mS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 21487.330 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 36-218 Mutation: A1027S, P1028G, I1029D, L1039E, L1040E, I1043Q, I1044E, L1047Q, A1066T, C1073S, C1078L, I1098T, P1112Q, S1165A, C1185S, C1679S, V1686I, I1687N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Hepatitis C virus subtype 1a / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: D6MZ98, UniProt: P27958*PLUS | ||||||
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#2: Protein/peptide | Mass: 886.992 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q7Z434*PLUS | ||||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-ZN / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE COFACTOR 4A RESIDUES 990-1000 (GLY SER VAL VAL ILE VAL GLY ARG ILE ASN LEU) IN THIS ENTRY ...THE COFACTOR 4A RESIDUES 990-1000 (GLY SER VAL VAL ILE VAL GLY ARG ILE ASN LEU) IN THIS ENTRY CORRESPOND | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.24 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: hanging drop, vapor diffusion / pH: 6.5 Details: 20-25% PEG 3350, 0.1M MES (pH 6.5), 4% ammonium sulfate, hanging drop, vapor diffusion, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Date: Aug 5, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. obs: 26041 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 18.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ID 3M5M Resolution: 1.6→27.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / WRfactor Rfree: 0.2111 / WRfactor Rwork: 0.1871 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.08 / FOM work R set: 0.8881 / SU B: 2.949 / SU ML: 0.052 / SU R Cruickshank DPI: 0.0873 / SU Rfree: 0.0833 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.083 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 67.77 Å2 / Biso mean: 28.1905 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→27.05 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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