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- PDB-3qya: Crystal structure of a red-emitter mutant of Lampyris turkestanic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qya
タイトルCrystal structure of a red-emitter mutant of Lampyris turkestanicus luciferase
要素Luciferase
キーワードOXIDOREDUCTASE / bioluminescence / light emitting / mutagenesis / acyl-coenzyme A ligase / ATP binding / Luciferin-binding / Peroxisome
機能・相同性
機能・相同性情報


Photinus-luciferin 4-monooxygenase (ATP-hydrolyzing) activity / firefly luciferase / bioluminescence / peroxisome
類似検索 - 分子機能
ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Luciferin 4-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lampyris turkestanicus (ホタル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Kheirabadi, M. / Gohlke, U. / Hossein Khani, S. / Heinemann, U. / Naderi-Manesh, H.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of native and a mutant of Lampyris turkestanicus luciferase implicate in bioluminescence color shift.
著者: Kheirabadi, M. / Sharafian, Z. / Naderi-Manesh, H. / Heineman, U. / Gohlke, U. / Hosseinkhani, S.
履歴
登録2011年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Luciferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,20614
ポリマ－64,3251
非ポリマー88113
水7,548419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.009, 85.009, 97.097
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Luciferase


分子量: 64324.980 Da / 分子数: 1 / 変異: E354R, H431Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lampyris turkestanicus (ホタル) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5UFR2, firefly luciferase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ACCORDNG TO THE AUTHORS THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE 268 IS UNAMBIGUOUS, AND IT CLEARLY SHOWS A ...ACCORDNG TO THE AUTHORS THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE 268 IS UNAMBIGUOUS, AND IT CLEARLY SHOWS A PHENYLALANINE SIDE CHAIN. THIS RESIDUE IS ALSO A PHE IN ALL OTHER KNOWN LUCIFERASES, SO IT COULD HAVE BEEN AN ORIGINAL SEQUENCING ERROR OR IT SHOWS A SPONTANEOUS MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4 % w/v PEG 8000, 14 % v/v Ethylenglycol, 100 mM Na-HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→32.37 Å / Num. obs: 38301 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27.756 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 12.27
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.13-2.190.6442.512830276897.2
2.19-2.250.6252.813794274099.9
2.25-2.310.5293.313315267799.7
2.31-2.390.4283.8132052598100
2.39-2.460.3784.3128412515100
2.46-2.550.3454.8124272440100
2.55-2.650.2955.6120602370100
2.65-2.760.2416.911467228099.9
2.76-2.880.1978.3110992169100
2.88-3.020.15710.2107422101100
3.02-3.180.12612.5100701971100
3.18-3.370.09815.89615187899.9
3.37-3.610.07820.18850176799.9
3.61-3.90.06125.68254165799.8
3.9-4.270.05328.37567151299.8
4.27-4.770.04433.66933137699.9
4.77-5.510.04233.161301201100
5.51-6.750.04928.25247103499.9
6.75-9.540.03140.1405080999.9
9.540.02153.4208143897.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 44.16 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å31.98 Å
Translation2.5 Å31.98 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BA3

1ba3


解像度: 2.13→31.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.1809 / WRfactor Rwork: 0.1471 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.906 / SU B: 6.889 / SU ML: 0.08 / SU R Cruickshank DPI: 0.0326 / SU Rfree: 0.0311 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2076 1915 5 %RANDOM
Rwork0.1651 ---
obs0.1672 38301 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso max: 67.09 Å2 / Biso mean: 23.5514 Å2 / Biso min: 6.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.01 Å20 Å20 Å2
2--6.01 Å20 Å2
3----12.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.186 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→31.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3350 0 57 419 3826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223515
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022451
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5591.974736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94635969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1785437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88123.684152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.8315591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.271518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2517
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.921.52142
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2481.5872
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62823466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53331373
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9014.51265
LS精密化 シェル解像度: 2.133→2.188 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 135 -
Rwork0.179 2575 -
all-2710 -
obs--95.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1403-0.01610.10270.13320.01260.53980.0038-0.00510.02240.08610.01080.0020.0343-0.0433-0.01460.0797-0.01490.00060.04070.01570.050936.174420.123964.2558
22.729-1.75020.93710.9961-1.93433.7805-0.0999-0.13160.15290.0998-0.005-0.1034-0.22120.00360.10490.10420.0060.00140.0336-0.0170.039833.327131.669274.6049
30.26280.1586-0.0980.3103-0.01690.56350.0060.03360.0240.00590.006-0.02930.1010.0142-0.0120.08490.0019-0.01350.03-0.00530.055243.207115.307459.2071
40.6047-0.43440.53830.7950.16521.3037-0.04640.00510.0215-0.060.0264-0.01720.05960.02090.02010.0485-0.00810.01010.05040.01350.059443.756627.621539.6348
50.1985-0.2946-0.50250.68490.5311.5340.0140.0216-0.0229-0.01-0.05290.02680.1762-0.03070.03890.1492-0.0172-0.00270.0002-0.01380.033837.4591.708143.0177
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2A152 - 173
3X-RAY DIFFRACTION3A174 - 264
4X-RAY DIFFRACTION4A265 - 337
5X-RAY DIFFRACTION5A338 - 435

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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