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Yorodumi- PDB-3qs1: Crystal structure of KNI-10006 complex of Plasmepsin I (PMI) from... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qs1 | ||||||
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Title | Crystal structure of KNI-10006 complex of Plasmepsin I (PMI) from Plasmodium falciparum | ||||||
Components | Plasmepsin-1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Aspartic protease / Malaria / KNI / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information plasmepsin I / cytostome / acquisition of nutrients from host / vacuolar lumen / food vacuole / vacuolar membrane / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Bhaumik, P. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2011 Title: Crystal structures of the free and inhibited forms of plasmepsin I (PMI) from Plasmodium falciparum. Authors: Bhaumik, P. / Horimoto, Y. / Xiao, H. / Miura, T. / Hidaka, K. / Kiso, Y. / Wlodawer, A. / Yada, R.Y. / Gustchina, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qs1.cif.gz | 522.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qs1.ent.gz | 453.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qs1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3qs1_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3qs1_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 3qs1_validation.xml.gz | 59 KB | Display | |
Data in CIF | 3qs1_validation.cif.gz | 77.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/3qs1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/3qs1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37845.676 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 117-452 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) Gene: PMI / Plasmid: pET32b(+) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta-gami B (DE3) pLysS / References: UniProt: P39898, plasmepsin I #2: Chemical | ChemComp-006 / ( #3: Chemical | ChemComp-GOL / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 25 % PEG 2000 MME, 0.1 M MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Sep 20, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→40 Å / Num. all: 25066 / Num. obs: 24816 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 11.8 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.2 Å / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1636 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 2227 / % possible all: 98.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 67.648 / SU ML: 0.551 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.635 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.496 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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