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万見
- PDB-3qr5: Structure of the first domain of a cardiac Ryanodine Receptor mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qr5
タイトルStructure of the first domain of a cardiac Ryanodine Receptor mutant with exon 3 deleted
要素Cardiac Ca2+ release channel
キーワードSIGNALING PROTEIN / beta trefoil / Sarcoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / Ion homeostasis / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / cellular response to caffeine / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to muscle activity / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / smooth endoplasmic reticulum / intracellularly gated calcium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / positive regulation of heart rate / response to muscle stretch / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / sarcomere / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / calmodulin binding / response to hypoxia / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lobo, P.A. / Van Petegem, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The deletion of exon 3 in the cardiac ryanodine receptor is rescued by beta strand switching.
著者: Lobo, P.A. / Kimlicka, L. / Tung, C.C. / Van Petegem, F.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年7月26日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cardiac Ca2+ release channel
B: Cardiac Ca2+ release channel


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2722
ポリマ－41,2722
非ポリマー00
水75742
1
A: Cardiac Ca2+ release channel


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6361
ポリマ－20,6361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cardiac Ca2+ release channel


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6361
ポリマ－20,6361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.370, 44.204, 76.606
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.980, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Cardiac Ca2+ release channel


分子量: 20636.131 Da / 分子数: 2 / 断片: RyR2A delta-Exon3 (UNP Residues 1-217 delta 57-91) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ERN6, UniProt: E9Q401*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10-15% PEG 1000. Crystals frozen in 25% 2-methane-2,4-pentanediol cryoprotectant, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 14525 / Num. obs: 12917 / % possible obs: 84.5 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.143 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.381.30.29231.06132.9
2.38-2.481.40.18615301.15154.8
2.48-2.591.60.16320241.03173.4
2.59-2.731.70.15624851.137188.2
2.73-2.91.90.12326930.891197.4
2.9-3.121.90.09627821.109199.7
3.12-3.4420.08127891.268199.9
3.44-3.9320.0727691.3441100
3.93-4.9520.05727931.285199.8
4.95-5020.04827650.985198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 33.36 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å35.4 Å
Translation2.5 Å35.4 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→38.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.2747 / WRfactor Rwork: 0.2245 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8028 / SU B: 17.476 / SU ML: 0.207 / SU R Cruickshank DPI: 0.4685 / SU Rfree: 0.2649 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.473 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 642 5 %RANDOM
Rwork0.2089 ---
obs0.2109 12901 89.4 %-
all-14430 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.79 Å2 / Biso mean: 55.054 Å2 / Biso min: 22.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20.49 Å2
2---1.38 Å20 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 0 42 2377
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4351.9293244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3465298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.05423.02196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.86315373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1221512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21554
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.731.51546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28422390
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7633986
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7234.5853
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 17 -
Rwork0.245 430 -
all-447 -
obs--43.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7113-1.6718-0.00816.1554-1.84995.31690.1220.06920.076-0.2405-0.181-0.0007-0.2552-0.04630.0591-0.10.02650.0047-0.2061-0.0126-0.1238-12.88110.497-5.793
23.62931.3581-0.72636.9629-2.15474.57870.0744-0.1143-0.10780.3191-0.1469-0.11360.11450.00750.0725-0.1473-0.0134-0.0034-0.1885-0.023-0.1256-12.025-10.061-32.376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 217

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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