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- PDB-3qnk: Crystal structure of a SusD-like protein (BF3747) from Bacteroide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qnk
タイトルCrystal structure of a SusD-like protein (BF3747) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.70 A resolution
要素Putative lipoprotein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / ALPHA-ALPHA SUPERHELIX / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #390 / SusD-like, N-terminal / Starch-binding associating with outer membrane / RagB/SusD domain / SusD family / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHATE ION / Liporotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical SusD-like protein (BF3747) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative lipoprotein
B: Putative lipoprotein
C: Putative lipoprotein
D: Putative lipoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,07818
ポリマ－243,0604
非ポリマー1,01914
水1,29772
1
A: Putative lipoprotein
B: Putative lipoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,9688
ポリマ－121,5302
非ポリマー4386
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area36760 Å2
手法PISA
2
C: Putative lipoprotein
D: Putative lipoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,11010
ポリマ－121,5302
非ポリマー5808
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area36770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.653, 146.653, 226.178
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM.

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要素

#1: タンパク質
Putative lipoprotein / Hypothetical SusD-like protein


分子量: 60764.938 Da / 分子数: 4 / 断片: sequence database residues 26-541 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: ATCC 25285 / NCTC 9343 / 遺伝子: BF3747 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5L904
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 26-541) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 26-541) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 0.0730M di-sodium hydrogen phosphate, 1.6540M di-potassium hydrogen phosphate, 0.1M sodium acetate pH 3.9, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9795,0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月12日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97951
30.97921
反射解像度: 2.7→29.898 Å / Num. obs: 77918 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.07 % / Biso Wilson estimate: 72.623 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Net I/σ(I): 9.99
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.71-2.811.5111.48905515412199.9
2.81-2.921.5111.88450014616199.8
2.92-3.051.5112.68476714652199.8
3.05-3.211.5113.58633014916199.9
3.21-3.411.5115.48660614971199.9
3.41-3.671.5118.385533148441100
3.67-4.041.51112.487150151411100
4.04-4.621.51117.886167149771100
4.62-5.81.51119.885328149351100
5.8-29.8981.51126.68694515211199.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEデータスケーリング
BUSTER精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→29.898 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9379 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9277 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 5. CHLORIDE (CL) FROM THE PURIFICATION BUFFER AND ACETATE (ACT) AND PHOSPHATE (PO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2113 3910 5.03 %RANDOM
Rwork0.1833 ---
obs0.1848 77660 --
原子変位パラメータBiso max: 188.07 Å2 / Biso mean: 71.8519 Å2 / Biso min: 23.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.2494 Å20 Å20 Å2
2---7.2494 Å20 Å2
3---14.4988 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.898 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16458 0 59 72 16589
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d7655SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes470HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2469HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it16928HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2160SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact19863SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d16928HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg23011HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.12
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2752 300 5.28 %
Rwork0.2196 5385 -
all0.2225 5685 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.454-0.63020.50641.4631-0.46041.50820.1356-0.1775-0.2829-0.0050.03230.31380.3073-0.4059-0.1678-0.1905-0.1776-0.04440.0030.0737-0.17553.280850.496742.4354
21.1085-0.58770.13691.1879-0.1861.00810.0018-0.1945-0.11030.17630.06690.18090.091-0.1615-0.0687-0.0544-0.02380.0208-0.06060.0633-0.14940.337140.908261.993
30.6129-0.254-0.22650.99060.04391.69580.04310.14390.0061-0.10570.03470.024-0.0992-0.1666-0.0778-0.06220.0188-0.0049-0.03220.0495-0.172452.35542.711713.1087
41.6116-0.746-0.07652.4005-0.121.436-0.0220.2657-0.29860.16780.04170.55390.1671-0.4009-0.0197-0.2223-0.186-0.0309-0.03390.1035-0.008838.37412.370918.3007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|26 - 541 }A26 - 541
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|26 - 541 }B26 - 541
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|26 - 541 }C26 - 541
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|26 - 541 }D26 - 541

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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