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- PDB-3qm1: CRYSTAL STRUCTURE OF THE LACTOBACILLUS JOHNSONII CINNAMOYL ESTERA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qm1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE LACTOBACILLUS JOHNSONII CINNAMOYL ESTERASE LJ0536 S106A MUTANT IN COMPLEX WITH ETHYLFERULATE, Form II
要素Cinnamoyl esterase
キーワードHYDROLASE / ALPHA/BETA HYDROLASE FOLD / CINNAMOYL/FERULOYL ESTERASE / HYDROXYCINAMMATES
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
: / Serine aminopeptidase, S33 / Serine aminopeptidase, S33 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZYC / Cinnamoyl esterase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus johnsonii (乳酸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.817 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Lai, K.K. / Vu, C. / Xu, X. / Cui, H. / Molloy, S. / Gonzalez, C.F. / Yakunin, A. / Savchenko, A.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: An Inserted alpha/beta Subdomain Shapes the Catalytic Pocket of Lactobacillus johnsonii Cinnamoyl Esterase
著者: Lai, K.K. / Stogios, P.J. / Vu, C. / Xu, X. / Cui, H. / Molloy, S. / Savchenko, A. / Yakunin, A. / Gonzalez, C.F.
履歴
登録2011年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cinnamoyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,31163
ポリマ－29,4501
非ポリマー1,86162
水3,117173
1
A: Cinnamoyl esterase
ヘテロ分子

A: Cinnamoyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,623126
ポリマ－58,9002
非ポリマー3,723124
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.872, 85.396, 81.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

CL

21A-456-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cinnamoyl esterase


分子量: 29449.943 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-265 / 変異: S106A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactobacillus johnsonii (乳酸菌) / 遺伝子: LJ0536 / プラスミド: P15TV-L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: D3YEX6, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZYC / ethyl (2E)-3-(4-hydroxy-3-methoxyphenyl)prop-2-enoate / ethyl ferulate / 3-メトキシ-4-ヒドロキシけい皮酸エチル


分子量: 222.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14O4
#3: 化合物...
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE BOND ANGLE OAL-CAM-OAC, WITH A VALUE OF 116 DEGREES, IS MODELED IN UNAMBIGUOUS ELECTRON DENSITY ...THE BOND ANGLE OAL-CAM-OAC, WITH A VALUE OF 116 DEGREES, IS MODELED IN UNAMBIGUOUS ELECTRON DENSITY TO CONTAIN PARTIAL CHIRAL CHARACTER PERHAPS DUE TO THE FACT THAT THIS LIGAND IS BOUND TO A CATALYTICALLY INACTIVE MUTANT, S106A, OF THE LJ0536 ENZYME. BOND IS STRAINED FROM IDEAL OF 120 DEGREES AS ENZYME COULD HAVE TRAPPED SUBSTRATE IN A PSEUDO-TRANSITION STATE OF THE HYDROLYSIS REACTION, PRESUMED TO CONTAIN A TETRAHEDRAL TRANSITION STATE WITH A OAL-CAM-OAC BOND ANGLE OF 109 DEGREES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M ammonium sulphate, 24% PEG3350, 25 mM ethyl ferulate, 1/10 V8 protease, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年12月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→23.8 Å / Num. all: 22853 / Num. obs: 22853 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 27.56
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.82-1.854.83.180.326199.99
1.85-1.8964.180.3011100
1.89-1.926.15.240.2471100
1.92-1.966.16.110.2161100
1.96-26.17.50.1791100
2-2.056.19.170.1471100
2.05-2.16.210.340.1381100
2.1-2.166.111.920.1171100
2.16-2.226.213.910.1021100
2.22-2.296.214.970.0941100
2.29-2.376.316.450.0851100
2.37-2.476.218.40.0761100
2.47-2.586.321.380.0661100
2.58-2.726.323.610.061100
2.72-2.896.327.780.0521100
2.89-3.116.335.670.041100
3.11-3.426.343.440.0321100
3.42-3.926.350.470.0271100
3.92-4.936.357.170.0231100
4.93-23.8654.620.0221100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code 3PF8

3pf8


解像度: 1.817→23.067 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 16.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1901 1119 5.01 %
Rwork0.147 --
obs0.1491 22353 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.33 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4024 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.4242 Å20 Å2
3----0.9782 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.817→23.067 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1951 0 77 173 2201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162056
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.712809
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.38760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.116320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01371
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8168-1.89940.26691330.22682505X-RAY DIFFRACTION94
1.8994-1.99950.19411350.16362560X-RAY DIFFRACTION95
1.9995-2.12470.20881370.13922608X-RAY DIFFRACTION98
2.1247-2.28860.1891410.13852631X-RAY DIFFRACTION98
2.2886-2.51860.21151380.14222666X-RAY DIFFRACTION98
2.5186-2.88250.20211400.15292688X-RAY DIFFRACTION99
2.8825-3.62940.17831450.14052740X-RAY DIFFRACTION100
3.6294-23.06860.16641500.13912836X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40860.22830.00931.7207-0.61270.2404-0.02320.01460.0181-0.2004-0.069-0.34150.0450.01970.08790.08280.00510.0380.09230.01520.135127.48711.4229-7.4499
20.2407-0.20120.22291.8123-0.96120.98860.0260.04220.0724-0.27840.06270.15160.0905-0.1782-0.08370.1073-0.0029-0.01310.10820.0170.094614.599318.5354-13.7587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid -5:179
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 180:244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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