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- PDB-3qll: Crystal Structure of RipC from Yersinia pestis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qll
タイトルCrystal Structure of RipC from Yersinia pestis
要素Citrate lyase
キーワードLYASE / BETA BARREL / Citrate Lyase beta subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


oxaloacetate metabolic process / lyase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Citrate lyase beta subunit-like / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase domain / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Citrate lyase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Torres, R. / Goulding, C.W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structural insights into RipC, a putative citrate lyase beta subunit from a Yersinia pestis virulence operon
著者: Torres, R. / Chim, N. / Sankaran, B. / Pujol, C. / Bliska, J.B. / Goulding, C.W.
履歴
登録2011年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] ..._pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Citrate lyase
B: Citrate lyase
C: Citrate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,1023
ポリマ－102,1023
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area27920 Å2
2
A: Citrate lyase
B: Citrate lyase
C: Citrate lyase

A: Citrate lyase
B: Citrate lyase
C: Citrate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,2036
ポリマ－204,2036
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area11160 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area50240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.056, 88.056, 197.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Citrate lyase / Putative citrate lyase beta chain / Similar to CitE


分子量: 34033.844 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: citE2, y2383, YPO1928, YP_1670 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZC38
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.4
詳細: 18% ETHYLENE GLYCOL, .1M TCEP HYDROCHLORIDE, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 43062 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.45-2.855.80.3821100
2.85-2.95.80.3261100
2.9-2.965.80.2991100
2.96-3.025.80.251100
3.02-3.085.80.1981100
3.08-3.155.80.1641100
3.15-3.235.80.151100
3.23-3.325.80.131100
3.32-3.425.80.1051100
3.42-3.535.80.0971100
3.53-3.655.80.0841100
3.65-3.85.80.0711100
3.8-3.975.80.0611100
3.97-4.185.80.0521100
4.18-4.445.80.051100
4.44-4.795.80.0521100
4.79-5.275.70.0481100
5.27-6.035.60.0381100
6.03-7.595.70.025199.9
7.59-505.90.013199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_886精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.45→42.97 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.24 / SU ML: 0.37 / 位相誤差: 25.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 2013 6.12 %
Rwork0.23 --
obs0.232 32907 98.9 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.04 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6639 Å2-0 Å20 Å2
2---1.6639 Å2-0 Å2
3---3.3278 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4743 0 0 27 4770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124812
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1996549
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6731698
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073801
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009849
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4515-2.51280.36861440.292186X-RAY DIFFRACTION100
2.5128-2.58080.32931370.2742191X-RAY DIFFRACTION100
2.5808-2.65670.31681450.25262177X-RAY DIFFRACTION100
2.6567-2.74240.27111440.23832199X-RAY DIFFRACTION100
2.7424-2.84040.31651400.24322232X-RAY DIFFRACTION100
2.8404-2.95410.26661400.25732185X-RAY DIFFRACTION100
2.9541-3.08860.26791460.23852177X-RAY DIFFRACTION100
3.0886-3.25130.2611480.222231X-RAY DIFFRACTION100
3.2513-3.4550.28221390.23462195X-RAY DIFFRACTION100
3.455-3.72160.27071500.23162248X-RAY DIFFRACTION100
3.7216-4.09580.2171450.20972194X-RAY DIFFRACTION99
4.0958-4.68790.22151470.18172237X-RAY DIFFRACTION98
4.6879-5.90380.23681400.21332253X-RAY DIFFRACTION99
5.9038-42.97480.261480.27062189X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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