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万見
- PDB-3qhy: Structural, thermodynamic and kinetic analysis of the picomolar b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qhy
タイトルStructural, thermodynamic and kinetic analysis of the picomolar binding affinity interaction of the beta-lactamase inhibitor protein-II (BLIP-II) with class A beta-lactamases
要素
  • Beta-lactamase inhibitory protein II
  • Beta-lactamaseΒ-ラクタマーゼ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / enyzme-inhibitor complex / beta-propeller (Βプロペラドメイン) / beta-lactamase (Β-ラクタマーゼ) / protein:protein interaction / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / Β-ラクタマーゼ / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / response to antibiotic / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / 7 Propeller ...Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Β-ラクタマーゼ / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase inhibitory protein II / Β-ラクタマーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Streptomyces exfoliatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Brown, N.G. / Chow, D.C. / Sankaran, B. / Zwart, P. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Analysis of the binding forces driving the tight interactions between beta-lactamase inhibitory protein-II (BLIP-II) and class A beta-lactamases.
著者: Brown, N.G. / Chow, D.C. / Sankaran, B. / Zwart, P. / Prasad, B.V. / Palzkill, T.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase inhibitory protein II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1212
ポリマ－58,1212
非ポリマー00
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.766, 87.177, 61.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase / Β-ラクタマーゼ / Beta-lactamase Bla1 / Beta-lactamase I


分子量: 29759.611 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 39-309 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: bla1, BA_2507, GBAA2507, GBAA_2507 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93T42, Β-ラクタマーゼ
#2: タンパク質 Beta-lactamase inhibitory protein II


分子量: 28360.947 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 41-311 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces exfoliatus (バクテリア)
遺伝子: bliB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O87916
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.71 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8.5
詳細: 0.1M Bicine, 13 % PEG 10,000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月10日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL, CYLINDRICALLY BENT SI(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 37880 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JTD

1jtd


解像度: 2.06→49.95 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 20.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 1884 4.97 %
Rwork0.169 --
obs0.172 37877 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.74 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7805 Å20 Å20.1636 Å2
2--3.7621 Å20 Å2
3----4.5426 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→49.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3910 0 0 508 4418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0295422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3031391
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072608
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004708
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0599-2.13350.3181740.2313478X-RAY DIFFRACTION95
2.1335-2.21890.21451780.18193543X-RAY DIFFRACTION98
2.2189-2.31990.26111810.17133585X-RAY DIFFRACTION98
2.3199-2.44220.2251780.17243598X-RAY DIFFRACTION98
2.4422-2.59520.20761920.16683588X-RAY DIFFRACTION99
2.5952-2.79560.22551730.16913629X-RAY DIFFRACTION99
2.7956-3.07690.23621880.16933601X-RAY DIFFRACTION99
3.0769-3.5220.22692200.16693613X-RAY DIFFRACTION99
3.522-4.43690.18631980.1493646X-RAY DIFFRACTION99
4.4369-49.96030.19062020.17183712X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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