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- PDB-3qgj: 1.3A Structure of alpha-Lytic Protease Bound to Ac-AlaAlaPro-Alanal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qgj
タイトル1.3A Structure of alpha-Lytic Protease Bound to Ac-AlaAlaPro-Alanal
要素
  • Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
  • Alpha-lytic protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease / hydrolase domain / alpha/beta hydrolase / serine proteinase / Hydrolysis / Extracellular / peptide inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-N-[(2S)-1-hydroxypropan-2-yl]-L-prolinamide / trifluoroacetic acid / Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Everill, P. / Meinke, G. / Bohm, A. / Bachovchin, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Substrate Binding Defines Ser195 Position in the Catalytic Triad of Serine Proteases, Not His57 protonation
著者: Everill, P. / Meinke, G. / Bohm, A. / Bachovchin, W.
履歴
登録2011年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22014年5月28日Group: Data collection
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-lytic protease
B: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
C: Alpha-lytic protease
D: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,87020
ポリマ－40,4314
非ポリマー1,43916
水9,458525
1
A: Alpha-lytic protease
B: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,12812
ポリマ－20,2162
非ポリマー91310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Alpha-lytic protease
D: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7428
ポリマ－20,2162
非ポリマー5266
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Alpha-lytic protease
B: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子

A: Alpha-lytic protease
B: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子

C: Alpha-lytic protease
D: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子

C: Alpha-lytic protease
D: Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,74040
ポリマ－80,8628
非ポリマー2,87832
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation6_655x-y+1,x,z+1/61
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area11630 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area28070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.936, 63.936, 316.897
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-207-

SO4

21A-533-

HOH

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Alpha-lytic protease / Alpha-lytic endopeptidase


分子量: 19875.131 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 200-397 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lysobacter enzymogenes (バクテリア) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Ac-AlaAlaPro-Alanal peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 340.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthesized by commonly used techniques, in house.
参照: N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-N-[(2S)-1-hydroxypropan-2-yl]-L-prolinamide

-
非ポリマー , 4種, 541分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-TFA / trifluoroacetic acid / トリフルオロ酢酸


分子量: 114.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2HF3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE UNBOUND FORM OF THE PEPTIDE INHIBITOR IS "ACE ALA ALA PRO ALA-CHO". UNPON CONVELENTALLY BINDING ...THE UNBOUND FORM OF THE PEPTIDE INHIBITOR IS "ACE ALA ALA PRO ALA-CHO". UNPON CONVELENTALLY BINDING TO OG OF SER 144 OF ALPHA-LYTIC PROTEASE, IT FORMS HEMIACETAL 2A1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 277 K / pH: 4.8
詳細: 1.2M Li2SO4, 20mM Tris-SO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→26.1 Å / Num. obs: 85626

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H5C

2h5c


解像度: 1.3→26.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 1.645 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 4332 5.1 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.168 85626 89.4 %-
all-96017 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→26.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2832 0 79 525 3436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0213270
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.961.9614500
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.402363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0775487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.87222.419124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.84115484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5571534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.022486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4141.52155
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6371.56
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98423475
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.79731115
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5254.5985
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 158 -
Rwork0.268 2654 -
obs--40.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4798-0.0795-0.05530.66360.61521.74490.00550.0422-0.025-0.0226-0.08470.0898-0.0357-0.24640.07930.00430.01280.00730.067-0.00220.060516.85220.01373.774
20.58780.03240.20240.70930.47362.8515-0.0327-0.0305-0.01280.02980.0487-0.00670.1720.2224-0.0160.0340.01840.01670.0303-0.01560.044210.86854.49453.72
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 199
2X-RAY DIFFRACTION1B1 - 4
3X-RAY DIFFRACTION2C2 - 199
4X-RAY DIFFRACTION2D1 - 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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