[日本語] English
万見
- PDB-3qd8: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis BfrB -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qd8
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis BfrB
要素Probable bacterioferritin BfrB
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Ferritin / Iron binding protein / Iron storage
機能・相同性
機能・相同性情報


Mtb iron assimilation by chelation / response to nitrosative stress / encapsulin nanocompartment / iron ion sequestering activity / ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / peptidoglycan-based cell wall / ferrous iron binding / iron ion transport ...Mtb iron assimilation by chelation / response to nitrosative stress / encapsulin nanocompartment / iron ion sequestering activity / ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / peptidoglycan-based cell wall / ferrous iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin, prokaryotic-type / Ferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily ...Ferritin, prokaryotic-type / Ferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin BfrB / Bacterioferritin BfrB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Khare, G. / Gupta, V. / Nangpal, P. / Gupta, R.K. / Sauter, N.K. / Tyagi, A.K.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Ferritin Structure from Mycobacterium tuberculosis: Comparative Study with Homologues Identifies Extended C-Terminus Involved in Ferroxidase Activity
著者: Khare, G. / Gupta, V. / Nangpal, P. / Gupta, R.K. / Sauter, N.K. / Tyagi, A.K.
履歴
登録2011年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Probable bacterioferritin BfrB
B: Probable bacterioferritin BfrB
C: Probable bacterioferritin BfrB
D: Probable bacterioferritin BfrB
E: Probable bacterioferritin BfrB
F: Probable bacterioferritin BfrB
G: Probable bacterioferritin BfrB
H: Probable bacterioferritin BfrB
I: Probable bacterioferritin BfrB
J: Probable bacterioferritin BfrB
K: Probable bacterioferritin BfrB
L: Probable bacterioferritin BfrB
M: Probable bacterioferritin BfrB
N: Probable bacterioferritin BfrB
O: Probable bacterioferritin BfrB
P: Probable bacterioferritin BfrB
Q: Probable bacterioferritin BfrB
R: Probable bacterioferritin BfrB
S: Probable bacterioferritin BfrB
T: Probable bacterioferritin BfrB
U: Probable bacterioferritin BfrB
V: Probable bacterioferritin BfrB
W: Probable bacterioferritin BfrB
X: Probable bacterioferritin BfrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,13424
ポリマ－491,13424
非ポリマー00
水9,314517
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area72720 Å2
ΔGint-302 kcal/mol
Surface area135500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.068, 226.184, 113.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101J
111K
121L
131M
141N
151O
161P
171Q
181R
191S
201T
211U
221V
231W
241X

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (resseq 10:164 )A10 - 164
211chain B and (resseq 10:164 )B10 - 164
311chain C and (resseq 10:164 )C10 - 164
411chain D and (resseq 10:164 )D10 - 164
511chain E and (resseq 10:164 )E10 - 164
611chain F and (resseq 10:164 )F10 - 164
711chain G and (resseq 10:164 )G10 - 164
811chain H and (resseq 10:164 )H10 - 164
911chain I and (resseq 10:164 )I10 - 164
1011chain J and (resseq 10:164 )J10 - 164
1111chain K and (resseq 10:164 )K10 - 164
1211chain L and (resseq 10:164 )L10 - 164
1311chain M and (resseq 10:164 )M10 - 164
1411chain N and (resseq 10:164 )N10 - 164
1511chain O and (resseq 10:164 )O10 - 164
1611chain P and (resseq 10:164 )P10 - 164
1711chain Q and (resseq 10:164 )Q10 - 164
1811chain R and (resseq 10:164 )R10 - 164
1911chain S and (resseq 10:164 )S10 - 164
2011chain T and (resseq 10:164 )T10 - 164
2111chain U and (resseq 10:164 )U10 - 164
2211chain V and (resseq 10:164 )V10 - 164
2311chain W and (resseq 10:164 )W10 - 164
2411chain X and (resseq 10:164 )X10 - 164

-
要素

#1: タンパク質 ...
Probable bacterioferritin BfrB / Non-heme ferritin Ftn / Nox19


分子量: 20463.936 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: bfrB / プラスミド: pET21c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P96237, UniProt: P9WNE5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.31 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 3350, 100mM Tris-HCl, pH 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月21日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→31.985 Å / Num. obs: 92122 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 13564

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAdata processing
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VLG

1vlg


解像度: 3→31.985 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.48 / FOM work R set: 0.8479 / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2361 2008 2.18 %
Rwork0.2099 --
obs0.2105 92083 81.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 9.991 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 117.61 Å2 / Biso mean: 16.3983 Å2 / Biso min: 0.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5764 Å2-0 Å21.3654 Å2
2---1.0953 Å2-0 Å2
3---2.6718 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→31.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31341 0 0 517 31858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00932178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05843549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0644808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055889
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.48611699
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
12B1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
13C1251X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
14D1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
15E1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
16F1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
17G1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
18H1251X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
19I1255X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
110J1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
111K1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
112L1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
113M1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
114N1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
115O1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
116P1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
117Q1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
118R1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
119S1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
120T1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
121U1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
122V1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
123W1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
124X1257X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.0750.31271470.26546492663982
3.075-3.1580.31821340.24286462659682
3.158-3.25090.25461760.22156460663682
3.2509-3.35570.24611170.22026477659482
3.3557-3.47550.2721500.21046455660581
3.4755-3.61450.18951350.19726334646980
3.6145-3.77870.24141450.18686328647380
3.7787-3.97760.2121350.18046293642880
3.9776-4.22630.16341350.16076291642679
4.2263-4.55180.19871450.16986323646880
4.5518-5.00830.19231500.17086445659581
5.0083-5.72940.24181550.19646633678884
5.7294-7.20480.21981380.21246634677283
7.2048-31.98680.1681460.19126448659480

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る