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万見
- PDB-3qd2: Crystal structure of mouse PERK kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qd2
タイトルCrystal structure of mouse PERK kinase domain
要素Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 3
キーワードGENE REGULATION / eIF2a Kinase / Phosphoryalation
機能・相同性
機能・相同性情報


eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / PERK regulates gene expression / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of glutathione biosynthetic process / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / chondrocyte development / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of signal transduction ...eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / PERK regulates gene expression / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of glutathione biosynthetic process / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / chondrocyte development / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of signal transduction / SREBP signaling pathway / positive regulation of ERAD pathway / PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of myelination / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / endocrine pancreas development / regulation of fatty acid metabolic process / regulation of translational initiation in response to stress / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum organization / pancreas development / regulation of translational initiation / ER overload response / cellular response to cold / bone mineralization / fat cell differentiation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / lactation / translation regulator activity / ERAD pathway / ossification / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / histone H4S1 kinase activity / : / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T45 kinase activity / skeletal system development / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to nucleus / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of translation / translation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...: / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Wenjun, C. / Jingzhi, L. / David, R. / Bingdong, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: The structure of the PERK kinase domain suggests the mechanism for its activation.
著者: Cui, W. / Li, J. / Ron, D. / Sha, B.
履歴
登録2011年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42019年1月16日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6701
ポリマ－38,6701
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.891, 97.891, 116.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 3 / PRKR-like endoplasmic reticulum kinase / Pancreatic eIF2-alpha kinase


分子量: 38670.223 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Q9Z2B5 residues 582-701 and 867-1078 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Eif2ak3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon Plus
参照: UniProt: Q9Z2B5, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 702-866 WERE DELETED FROM UNP Q9Z2B5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.1M sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.998 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月3日
放射モノクロメーター: insertion device / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.63 Å / Num. all: 13680 / Num. obs: 13283 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→44.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 41.669 / SU ML: 0.356 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3323 709 5.1 %RANDOM
Rwork0.2698 ---
obs0.2729 13283 97.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 171.11 Å2 / Biso mean: 93.8811 Å2 / Biso min: 59.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→44.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2246 0 0 21 2267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1511.9623088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2895267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14524.017117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.56115425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4441517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021718
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.21094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21557
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5221.51394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84522201
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.85931000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2824.5887
LS精密化 シェル解像度: 2.808→2.881 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.483 39 -
Rwork0.387 791 -
all-830 -
obs--78.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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