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- PDB-3qc2: Crystal structure of a glycosyl hydrolase (BACOVA_03624) from Bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qc2
タイトルCrystal structure of a glycosyl hydrolase (BACOVA_03624) from Bacteroides ovatus at 2.30 A resolution
要素glycosyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / 5-BLADED BETA PROPELLER FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Mannoside phosphorylase / beta-1,4-mannooligosaccharide phosphorylase / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides ovatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a glycosyl hydrolase (BACOVA_03624) from Bacteroides ovatus at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glycosyl hydrolase
B: glycosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3368
ポリマ－82,6112
非ポリマー7256
水6,233346
1
A: glycosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5623
ポリマ－41,3061
非ポリマー2562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: glycosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7745
ポリマ－41,3061
非ポリマー4694
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.070, 137.070, 81.042
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISGLUGLUAA28 - 3366 - 314
21HISHISGLUGLUBB28 - 3366 - 314
12VALVALPROPROAA346 - 386324 - 364
22VALVALPROPROBB346 - 386324 - 364
詳細CRYSTAL PACKING SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 glycosyl hydrolase


分子量: 41305.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides ovatus (バクテリア) / 株: ATCC 8483 / 遺伝子: BACOVA_03624, ZP_02066624.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A7M0J4
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-386) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-386) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 40.0% polyethylene glycol 300, 0.1M phosphate-citrate pH 4.2, Additive: 0.003 M fructose, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9795,0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月12日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97951
30.97931
反射解像度: 2.3→28.31 Å / Num. obs: 38497 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.59 % / Biso Wilson estimate: 37.479 Å2 / Rmerge F obs: 0.259 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rrim(I) all: 0.145 / Net I/σ(I): 8.84 / Num. measured all: 215276
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.381.1090.7051.5318669744366710.87489.6
2.38-2.480.9350.6161.822681791778090.76198.6
2.48-2.590.7970.532.221391744573490.65498.7
2.59-2.730.6270.4012.922215774976490.49598.7
2.73-2.90.4210.2734.221701754374550.33798.8
2.9-3.120.2840.1866.121563748674170.2399.1
3.12-3.430.1570.10810.121576750974400.13499.1
3.43-3.930.0910.06615.421953766175910.08299.1
3.93-4.930.0550.04520.821481752274620.05699.2
4.930.0520.04222.522046774376500.05298.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→28.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 11.262 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.214
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. POLYEYHYLENE GLYCOL FRAGMENTS FROM THE CRYSTALLIZATION HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. THE MODELING OF A CIS PEPTIDE BETWEEN GLY 39 AND GLY 40 ON THE A AND B-SUBUNITS IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY. 6. EVEN THOUGH ASN 77 ON THE B-SUBUNIT IS FLAGGED AS A RAMACHANDRAN OUTLIER IN MOLPROBITY, ITS MODELING IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY.7. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 8.UNEXPLAINED ELECTRON DENSITIES NEAR THE SIDECHAINS OF LYS 202 ON THE A AND B CHAINS WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 1931 5 %RANDOM
Rwork0.1844 36537 --
obs0.1864 38468 99.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.65 Å2 / Biso mean: 27.6448 Å2 / Biso min: 7.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å20.37 Å20 Å2
2--0.74 Å20 Å2
3----1.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5662 0 47 346 6055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225925
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2341.9458052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79839836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9385728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg23.54223.679280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.14815894
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.0041531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2827
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3261.53592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0511.51452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.62125801
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.85132333
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.334.52244
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4596 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.290.5
MEDIUM THERMAL0.262
LS精密化 シェル解像度: 2.299→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 128 -
Rwork0.244 2496 -
all-2624 -
obs--92.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.86560.05570.38140.98230.33770.9498-0.0401-0.1060.04070.02070.0480.0089-0.0796-0.017-0.00790.0408-0.0343-0.01710.06810.0030.039220.882-38.411520.7368
20.84320.27320.46060.55490.25070.9643-0.03280.05250.1038-0.0691-0.05570.0343-0.15190.0510.08850.0362-0.0011-0.02520.03170.01420.04131.1771-56.4398-15.5298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 386
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 386

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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