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- PDB-3q98: Structure of ygeW encoded protein from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q98
タイトルStructure of ygeW encoded protein from E. coli
要素transcarbamylase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann Fold / Unknown transcarbamylase
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; カルボキシル基またはH2NCO-カルバモイル基を移すもの / ornithine carbamoyltransferase activity / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / amino acid binding
類似検索 - 分子機能
Putative carbamoyltransferase YgeW / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Knotted carbamoyltransferase YgeW / Putative carbamoyltransferase YgeW
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Li, Y. / Jing, Z. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: The ygeW encoded protein from Escherichia coli is a knotted ancestral catabolic transcarbamylase.
著者: Li, Y. / Jin, Z. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
履歴
登録2011年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月14日Group: Database references
改定 1.32018年6月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: transcarbamylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2281
ポリマ－45,2281
非ポリマー00
水2,666148
1
A: transcarbamylase

A: transcarbamylase

A: transcarbamylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,6843
ポリマ－135,6843
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area8280 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area42940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.250, 78.250, 100.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 transcarbamylase


分子量: 45228.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ygeW / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q1R7G1, UniProt: Q46803*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 200 mM MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月13日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 23528 / Num. obs: 23411 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 1686 / % possible all: 96.1

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
SHELXモデル構築
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.001→28.067 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8505 / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2255 3888 8.55 %RANDOM
Rwork0.1748 ---
all0.1799 49384 --
obs0.1791 22790 98.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.562 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 232.16 Å2 / Biso mean: 35.5349 Å2 / Biso min: 12.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.6883 Å20 Å20 Å2
2---3.6883 Å20 Å2
3---7.3766 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→28.067 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2993 0 0 148 3141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0564115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072454
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5011126
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0007-2.07220.2393910.20243989438095
2.0722-2.15520.2253830.18454152453598
2.1552-2.25320.24493810.18134161454298
2.2532-2.3720.24813950.17794193458898
2.372-2.52050.24263840.18394146453098
2.5205-2.71490.24583950.17994183457899
2.7149-2.98790.27693890.19034181457099
2.9879-3.41960.21443940.18154190458499
3.4196-4.30580.18863830.14674202458599
4.3058-28.06970.21273930.174211460499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.0719 Å / Origin y: 49.4722 Å / Origin z: 46.1146 Å
111213212223313233
T0.1303 Å2-0.017 Å2-0.007 Å2-0.124 Å20.001 Å2--0.1266 Å2
L1.6904 °2-0.0909 °2-0.3883 °2-1.0475 °20.2113 °2--0.8804 °2
S0.0619 Å °0.1222 Å °0.0639 Å °-0.128 Å °-0.0202 Å °-0.1455 Å °-0.0594 Å °0.0453 Å °-0.0424 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 396
2X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 544

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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