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- PDB-3q6t: Salivary protein from Lutzomyia longipalpis, Ligand free -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q6t
タイトルSalivary protein from Lutzomyia longipalpis, Ligand free
要素43.2 kDa salivary protein
キーワードPROTEIN BINDING / beta propeller / ligand binding / serotonin / salivary gland
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
Major royal jelly protein/protein yellow / Major royal jelly protein / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Yellow-related salivary protein LJM11
類似検索 - 構成要素
生物種Lutzomyia longipalpis (昆虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Andersen, J.F. / Xu, X. / Chang, B.W. / Collin, N. / Valenzuela, J.G. / Ribeiro, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure and function of a "yellow" protein from saliva of the sand fly Lutzomyia longipalpis that confers protective immunity against Leishmania major infection.
著者: Xu, X. / Oliveira, F. / Chang, B.W. / Collin, N. / Gomes, R. / Teixeira, C. / Reynoso, D. / My Pham, V. / Elnaiem, D.E. / Kamhawi, S. / Ribeiro, J.M. / Valenzuela, J.G. / Andersen, J.F.
履歴
登録2011年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 43.2 kDa salivary protein
B: 43.2 kDa salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8063
ポリマ－86,6142
非ポリマー1921
水86548
1
A: 43.2 kDa salivary protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3071
ポリマ－43,3071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 43.2 kDa salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4992
ポリマ－43,3071
非ポリマー1921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.385, 120.385, 248.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 43.2 kDa salivary protein


分子量: 43307.164 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 19-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lutzomyia longipalpis (昆虫) / 遺伝子: LJM11_Clu9 / プラスミド: pET17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q5WPU9
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 10 % PEG 6000, 0.1M sodium citrate, 6 mM nickel chloride, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月17日
放射モノクロメーター: Si-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→25 Å / Num. all: 23723 / Num. obs: 23723 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.93-2.9814.60.6471100
2.98-3.0314.50.6011100
3.03-3.0914.50.531100
3.09-3.1614.60.4071100
3.16-3.2214.50.3481100
3.22-3.314.50.2681100
3.3-3.3814.40.2341100
3.38-3.4714.50.1821100
3.47-3.5714.40.1531100
3.57-3.6914.40.1221100
3.69-3.8214.30.1071100
3.82-3.9714.30.091100
3.97-4.1514.20.0761100
4.15-4.37140.0721100
4.37-4.6413.80.068199.9
4.64-513.50.0671100
5-5.513.20.0631100
5.5-6.2813.20.058199.9
6.28-7.8712.80.041100
7.87-2512.20.03198.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELXC位相決定
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.93→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 37.931 / SU ML: 0.317 / SU R Cruickshank DPI: 0.3814 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24586 1215 5.1 %RANDOM
Rwork0.19384 ---
obs0.1965 22440 99.57 %-
all-23723 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 69.579 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å2-0.43 Å20 Å2
2---0.86 Å20 Å2
3---1.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 13 48 6173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226292
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.631.9598517
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1055760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.15623.425292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.25151058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0221540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6641.53796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27826132
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85332496
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1724.52385
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.926→3.002 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 82 -
Rwork0.227 1618 -
obs--99.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.76430.17690.18311.5893-0.17120.7593-0.3243-0.0725-0.07290.21930.2714-0.0812-0.00950.08970.0530.81340.2943-0.250.2476-0.06830.323283.086813.216431.6454
21.0168-0.0877-0.26081.0405-0.09411.4196-0.45940.0092-0.01360.10210.1086-0.04410.09650.04920.35080.85560.27590.22680.13150.11460.486984.0153-30.794811.9927
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 381
2X-RAY DIFFRACTION1A382 - 406
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 381
4X-RAY DIFFRACTION2B382
5X-RAY DIFFRACTION2B383 - 405

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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