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- PDB-3q4l: Structure of a small peptide ligand bound to E.coli DNA sliding clamp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q4l
タイトルStructure of a small peptide ligand bound to E.coli DNA sliding clamp
要素
  • DNA polymerase III subunit beta
  • peptide ligand
キーワードtransferase/transferase inhibitor / DNA polymerase / sliding clamp / processivity factors / ligand binding / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / Nucleotidyltransferase / Transferase / transferase-peptide complex / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Hda-beta clamp complex / bacterial-type DNA replication / replication inhibiting complex / DNA polymerase III complex / replisome / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / error-prone translesion synthesis / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / 3'-5' exonuclease activity ...Hda-beta clamp complex / bacterial-type DNA replication / replication inhibiting complex / DNA polymerase III complex / replisome / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / error-prone translesion synthesis / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA damage response / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / DNA polymerase III, beta sliding clamp / DNA polymerase III, beta sliding clamp, N-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, C-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, central / DNA polymerase III beta subunit, N-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit, central domain / DNA polymerase III beta subunit, C-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit ...DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / DNA polymerase III, beta sliding clamp / DNA polymerase III, beta sliding clamp, N-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, C-terminal / DNA polymerase III, beta sliding clamp, central / DNA polymerase III beta subunit, N-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit, central domain / DNA polymerase III beta subunit, C-terminal domain / DNA polymerase III beta subunit / : / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
peptide ligand / Beta sliding clamp
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wolff, P. / Olieric, V. / Briand, J.P. / Chaloin, O. / Dejaegere, A. / Dumas, P. / Ennifar, E. / Guichard, G. / Wagner, J. / Burnouf, D.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure-based design of short peptide ligands binding onto the E. coli processivity ring.
著者: Wolff, P. / Olieric, V. / Briand, J.P. / Chaloin, O. / Dejaegere, A. / Dumas, P. / Ennifar, E. / Guichard, G. / Wagner, J. / Burnouf, D.Y.
履歴
登録2010年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22013年3月20日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase III subunit beta
B: DNA polymerase III subunit beta
C: peptide ligand
D: peptide ligand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1085
ポリマ－83,0854
非ポリマー231
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area32090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.840, 79.570, 81.640
Angle α, β, γ (deg.)65.280, 75.260, 82.220
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase III subunit beta


分子量: 40772.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dnaN, b3701, JW3678 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A988, DNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質・ペプチド peptide ligand


タイプ: Oligopeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 769.713 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 参照: peptide ligand
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SHORT PEPTIDE BINDS ONTO PROCESSIVITY FACTOR BETA CLAMP, INHIBITING BETA-DEPENDENT ELONGATION ACTIVITY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES PH 6.0, 0.1M CaCl2, 30% PEG 400, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å
検出器日付: 2007年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.95 Å / Num. obs: 54138 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 39.081 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 12.99
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.95-20.7241.915143381893.8
2-2.10.5482.827763678295.5
2.1-2.20.3144.223268562095.8
2.2-2.50.1817.1498771208396.4
2.5-30.0814.1452031089397.4
3-40.04424.635069868097
4-50.03531.512223311096.8
5-60.03531.55285134397.3
6-100.02733.86003148197.1
100.02433.5122832878.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9354 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9197 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2321 2706 5 %RANDOM
Rwork0.1988 ---
obs0.2005 54134 --
原子変位パラメータBiso max: 111.18 Å2 / Biso mean: 39.5276 Å2 / Biso min: 19.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.9133 Å22.4659 Å22.9753 Å2
2--1.3523 Å24.7985 Å2
3---8.561 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.269 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5590 0 1 296 5887
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1940SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes151HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes853HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5722HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion759SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6666SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5722HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7764HARMONIC21.13
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.14
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.95
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2545 193 4.99 %
Rwork0.237 3671 -
all0.2379 3864 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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