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万見
- PDB-3q2n: Mouse E-cadherin EC1-2 L175D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q2n
タイトルMouse E-cadherin EC1-2 L175D mutant
要素Cadherin-1
キーワードCELL ADHESION / Beta barrel / extracellular cadherin (EC) domain / Cell-cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of cell-cell adhesion / Integrin cell surface interactions ...uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of cell-cell adhesion / Integrin cell surface interactions / lateral loop / regulation of neuron migration / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / regulation of protein localization to cell surface / trophectodermal cell differentiation / alpha-catenin binding / epithelial cell morphogenesis / flotillin complex / Schmidt-Lanterman incisure / bicellular tight junction assembly / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / intestinal epithelial cell development / node of Ranvier / protein metabolic process / catenin complex / negative regulation of protein processing / cell-cell junction assembly / negative regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction organization / apical junction complex / cochlea development / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / microvillus / decidualization / canonical Wnt signaling pathway / establishment of skin barrier / axon terminus / synapse assembly / cytoskeletal protein binding / embryo implantation / protein tyrosine kinase binding / cell periphery / protein localization to plasma membrane / adherens junction / sensory perception of sound / cellular response to amino acid stimulus / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / negative regulation of epithelial cell proliferation / regulation of protein localization / cell-cell junction / apical part of cell / actin cytoskeleton organization / postsynapse / regulation of gene expression / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / in utero embryonic development / molecular adaptor activity / endosome / cadherin binding / protein domain specific binding / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Harrison, O.J. / Jin, X. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The extracellular architecture of adherens junctions revealed by crystal structures of type I cadherins.
著者: Harrison, O.J. / Jin, X. / Hong, S. / Bahna, F. / Ahlsen, G. / Brasch, J. / Wu, Y. / Vendome, J. / Felsovalyi, K. / Hampton, C.M. / Troyanovsky, R.B. / Ben-Shaul, A. / Frank, J. / ...著者: Harrison, O.J. / Jin, X. / Hong, S. / Bahna, F. / Ahlsen, G. / Brasch, J. / Wu, Y. / Vendome, J. / Felsovalyi, K. / Hampton, C.M. / Troyanovsky, R.B. / Ben-Shaul, A. / Frank, J. / Troyanovsky, S.M. / Shapiro, L. / Honig, B.
履歴
登録2010年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin-1
B: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,23512
ポリマ－46,5262
非ポリマー70910
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area22870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.851, 169.493, 131.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-327-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cadherin-1 / ARC-1 / Epithelial cadherin / E-cadherin / Uvomorulin / E-Cad/CTF1 / E-Cad/CTF2 / E-Cad/CTF3


分子量: 23262.795 Da / 分子数: 2 / 断片: E-cadherin EC1-2 fragment, residues 157-369 / 変異: L175D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh1 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P09803
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 25% (v/v) PEG 400, 0.1M sodium acetate pH4.6, 0.15M CaCl2 and croprotected by increasing PEG 400 to 30%., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月17日
放射モノクロメーター: Si (111) CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→40 Å / Num. all: 41348 / Num. obs: 41339 / % possible obs: 99.98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.116
反射 シェル解像度: 2.73→2.85 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 4056 / Rsym value: 0.505 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345softwareデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QVF

2qvf


解像度: 2.73→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22436 2089 5.1 %RANDOM
Rwork0.20126 ---
obs0.20243 39137 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.296 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3272 0 34 279 3585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0223358
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1621.9664574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.075424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.6826.133150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.76415546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0371512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5441.52130
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.62823488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.04131228
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0774.51086
LS精密化 シェル解像度: 2.73→2.798 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 128 -
Rwork0.339 2081 -
obs--73.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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