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万見
- PDB-3q1c: Structure of EspG Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q1c
タイトルStructure of EspG Protein
要素LEE-encoded effector EspG
キーワードSIGNALING PROTEIN / VirA fold / virulence factor / PAK recruitment and activation / p21 activated kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
EspG protein, N-terminal domain / Cysteine protease, VirA/EspG / Cysteine protease, VirA/EspG, N-terminal / EspG protein / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEE-encoded effector EspG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O127:H6 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.596 Å
データ登録者Spiller, B.W. / Germane, K.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Studies Indicate That the EPEC Effector, EspG, Directly Binds p21-Activated Kinase.
著者: Germane, K.L. / Spiller, B.W.
履歴
登録2010年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEE-encoded effector EspG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8801
ポリマ－39,8801
非ポリマー00
水8,035446
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.150, 74.378, 93.921
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LEE-encoded effector EspG / EPEC virulence factor


分子量: 39879.578 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 44-398 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O127:H6 (大腸菌) / 株: E2348/69 / EPEC / 遺伝子: E2348C_3970, E2348_C_3970, espG
Plasmid details: An N-terminal 6His tag was cleaved with Thrombin.
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B7UMC8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0-11.0% PEG8000, 100 mM Bis-Tris, pH 6.25-7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature range 268-291K
PH範囲: 6.25-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.595→32.958 Å / Num. obs: 60098 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル
解像度 (Å)
1.6-1.66
1.66-1.72
1.72-1.8
1.8-1.9
1.9-2.02
2.02-2.17
2.17-2.39
2.39-2.74
2.74-3.45
3.45-50

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.596→32.093 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1881 1959 3.35 %
Rwork0.1613 --
obs0.1622 58526 87.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.988 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9506 Å20 Å2-0 Å2
2--3.9669 Å20 Å2
3----3.0164 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.596→32.093 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 0 446 3163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062766
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9673755
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7621036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07434
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004493
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5957-1.63560.3183770.2221978X-RAY DIFFRACTION43
1.6356-1.67980.2593830.20162415X-RAY DIFFRACTION53
1.6798-1.72920.26931000.15312951X-RAY DIFFRACTION65
1.7292-1.7850.17211260.13833888X-RAY DIFFRACTION85
1.785-1.84880.14531480.12354296X-RAY DIFFRACTION94
1.8488-1.92290.19661500.13364396X-RAY DIFFRACTION96
1.9229-2.01040.15951550.13714455X-RAY DIFFRACTION97
2.0104-2.11630.19231610.14354490X-RAY DIFFRACTION98
2.1163-2.24890.16281540.14734533X-RAY DIFFRACTION98
2.2489-2.42250.18211540.15284551X-RAY DIFFRACTION99
2.4225-2.66610.19341600.16024593X-RAY DIFFRACTION99
2.6661-3.05170.23471660.17214612X-RAY DIFFRACTION99
3.0517-3.84380.17091620.1614688X-RAY DIFFRACTION99
3.8438-32.09940.18431630.18284721X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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