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- PDB-3pz8: Crystal structure of Dvl1-DIX(Y17D) mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pz8
タイトルCrystal structure of Dvl1-DIX(Y17D) mutant
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / DIX domain / oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / postsynapse organization / Degradation of DVL / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule ...WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / postsynapse organization / Degradation of DVL / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule / positive regulation of neuron projection arborization / RHO GTPases Activate Formins / presynapse assembly / collateral sprouting / neurotransmitter secretion / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / axon extension / Wnt signalosome / regulation of postsynapse organization / clathrin-coated vesicle / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neural tube development / dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / receptor clustering / neuronal dense core vesicle / social behavior / heart looping / outflow tract morphogenesis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein localization to nucleus / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / prepulse inhibition / cytoplasmic microtubule organization / axonogenesis / axon guidance / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / beta-catenin binding / positive regulation of neuron projection development / small GTPase binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / regulation of protein localization / microtubule cytoskeleton / growth cone / cytoplasmic vesicle / dendritic spine / microtubule / postsynaptic density / protein stabilization / intracellular signal transduction / axon / neuronal cell body / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain ...Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Ribosomal Protein L25; Chain P / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.873 Å
データ登録者Dan, Q.J. / Chen, L. / Zhang, Y.Y. / Liu, Y.T. / Wu, J.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular basis of WNT activation via the DIX-domain protein CCD1
著者: Liu, Y.T. / Dan, Q.J. / Wang, J.W. / Feng, Y.G. / Chen, L. / Liang, J. / Li, Q.X. / Lin, S.C. / Wang, Z.X. / Wu, J.W.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
C: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
D: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
E: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
G: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0998
ポリマ－95,0998
非ポリマー00
水73941
1
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8871
ポリマ－11,8871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.687, 106.780, 265.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1 / Dishevelled-1 / DSH homolog 1


分子量: 11887.325 Da / 分子数: 8 / 断片: DIX domain / 変異: E3D, Y17D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dvl1, Dvl / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51141
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M Hepes, 10% Ethylene Glycol, 0.66M Sodium Citrate, 0.3M Sodium Chloride, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.873→41.015 Å / Num. all: 30176 / Num. obs: 30176 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 85.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.873→2.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.661 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2965 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PZ7

3pz7


解像度: 2.873→41.015 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2646 1521 5.04 %RANDOM
Rwork0.2298 ---
obs0.2316 30175 98.76 %-
all-30176 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.915 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.0672 Å20 Å20 Å2
2---1.2695 Å2-0 Å2
3----0.7977 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.873→41.015 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5368 0 0 41 5409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095503
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1937450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9852008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078826
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004954
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8733-2.9660.43291090.35232317X-RAY DIFFRACTION88
2.966-3.0720.31931310.32112604X-RAY DIFFRACTION100
3.072-3.19490.33121280.28182609X-RAY DIFFRACTION100
3.1949-3.34030.28911590.27392589X-RAY DIFFRACTION100
3.3403-3.51630.29921330.26082598X-RAY DIFFRACTION100
3.5163-3.73640.3391540.25492614X-RAY DIFFRACTION100
3.7364-4.02470.28491320.24522636X-RAY DIFFRACTION100
4.0247-4.42930.24921410.20482638X-RAY DIFFRACTION100
4.4293-5.06920.20911500.16952629X-RAY DIFFRACTION100
5.0692-6.38280.23841500.20372649X-RAY DIFFRACTION100
6.3828-41.01880.22041340.20672771X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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