+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pwh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Thermostabilised Adenosine A2A Receptor | ||||||
Components | Adenosine receptor A2a | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / 7TM / GPCR / inverse agonist / G-protein / Membrane Protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / sensory perception / NGF-independant TRKA activation ...positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / sensory perception / NGF-independant TRKA activation / Surfactant metabolism / positive regulation of urine volume / alpha-actinin binding / synaptic transmission, dopaminergic / : / inhibitory postsynaptic potential / negative regulation of vascular permeability / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / synaptic transmission, cholinergic / blood circulation / positive regulation of glutamate secretion / response to caffeine / intermediate filament / eating behavior / presynaptic active zone / regulation of calcium ion transport / membrane depolarization / asymmetric synapse / axolemma / : / cellular defense response / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / prepulse inhibition / phagocytosis / neuron projection morphogenesis / response to amphetamine / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / astrocyte activation / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of long-term synaptic potentiation / central nervous system development / locomotory behavior / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein secretion / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / vasodilation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / blood coagulation / cell-cell signaling / presynaptic membrane / G alpha (s) signalling events / postsynaptic membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / calmodulin binding / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / lipid binding / glutamatergic synapse / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / apoptotic process / enzyme binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.296 Å | ||||||
Authors | Dore, A.S. / Robertson, N. / Errey, J.C. / Ng, I. / Tehan, B. / Hurrell, E. / Magnani, F. / Tate, C.G. / Weir, M. / Marshall, F.H. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2011 Title: Structure of the adenosine A(2A) receptor in complex with ZM241385 and the xanthines XAC and caffeine Authors: Dore, A.S. / Robertson, N. / Errey, J.C. / Ng, I. / Hollenstein, K. / Tehan, B. / Hurrell, E. / Bennett, K. / Congreve, M. / Magnani, F. / Tate, C.G. / Weir, M. / Marshall, F.H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3pwh.cif.gz | 131.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3pwh.ent.gz | 104.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3pwh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3pwh_validation.pdf.gz | 663.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3pwh_full_validation.pdf.gz | 669.7 KB | Display | |
Data in XML | 3pwh_validation.xml.gz | 13.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3pwh_validation.cif.gz | 16.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pw/3pwh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pw/3pwh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3reyC 3rfmC 3emlS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 36479.102 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 1-317 / Mutation: A54L T88A K122A V239A R107A L202A L235A S277A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ADORA2A / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P29274 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-ZMA / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.425463 Å3/Da / Density % sol: 77.329124 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.1 Details: 32-42% PEG1000, 0.25M MgCl2, 0.3% NG, 0.1%(w/v) 1-Butanol, 0.05% CYMAL-6, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I24 / Wavelength: 0.9777 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 6, 2010 |
Radiation | Monochromator: ACCEL Fixed exit Double Crystal Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9777 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.296→83.844 Å / Num. obs: 12191 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 96.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 10.3 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3EML Resolution: 3.296→19.842 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.35 / Phase error: 40.6 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.895 Å2 / ksol: 0.233 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 430.58 Å2 / Biso mean: 139.5179 Å2 / Biso min: 64.98 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.296→19.842 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|