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万見
- PDB-3pt3: Crystal structure of the C-terminal lobe of the human UBR5 HECT domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pt3
タイトルCrystal structure of the C-terminal lobe of the human UBR5 HECT domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
キーワードLIGASE / UBR5 / EDD / hHYD / mixed alpha-beta fold / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling ...heterochromatin boundary formation / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / protein K48-linked ubiquitination / progesterone receptor signaling pathway / ubiquitin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of gene expression / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain ...E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Matta-Camacho, E. / Kozlov, G. / Menade, M. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of the HECT C-lobe of the UBR5 E3 ubiquitin ligase.
著者: Matta-Camacho, E. / Kozlov, G. / Menade, M. / Gehring, K.
履歴
登録2010年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0372
ポリマ－27,0372
非ポリマー00
水1,38777
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5191
ポリマ－13,5191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5191
ポリマ－13,5191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.240, 39.070, 44.170
Angle α, β, γ (deg.)90.04, 84.59, 81.77
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細A / B

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / E3 ubiquitin-protein ligase / HECT domain-containing 1 / Hyperplastic discs protein homolog / hHYD ...E3 ubiquitin-protein ligase / HECT domain-containing 1 / Hyperplastic discs protein homolog / hHYD / Progestin-induced protein


分子量: 13518.530 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal lobe of HECT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR5, EDD, EDD1, HYD, KIAA0896 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O95071, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 0.2M NaCl, 25% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9779
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. all: 12853 / Num. obs: 11665 / % possible obs: 90.76 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.97→2.01 Å / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1c4z

1c4z


解像度: 1.97→23.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 9.001 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27619 627 5.1 %RANDOM
Rwork0.2192 ---
obs0.22209 11665 90.76 %-
all-12853 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.736 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.06 Å20.12 Å2
2--0.11 Å20.05 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→23.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 0 77 1579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.962099
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4445185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58724.15465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.1115278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.614158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5141.5982
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8621529
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4143683
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1734.5568
LS精密化 シェル解像度: 1.973→2.024 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 43 -
Rwork0.235 761 -
obs--82.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2471-0.46490.33271.59271.95283.12740.075-0.03840.02070.0351-0.22860.25530.1331-0.3480.1536-0.0259-0.00170.00660.0489-0.00920.0698-12.812-12.1285-10.5271
20.92860.70840.08255.00852.43933.3517-0.04760.09680.1363-0.2994-0.24220.2991-0.2531-0.38030.28980.08010.0397-0.03420.02290.00710.0115-13.2895-16.0397-26.4134
32.42112.64121.18914.28053.15253.88850.06410.0386-0.1237-0.1872-0.0247-0.13730.03350.326-0.03940.03960.0446-0.00160.03330.0110.0293-5.9734-18.3296-16.7489
41.80870.67020.50722.58290.66022.22940.04480.05730.004-0.1079-0.0105-0.0611-0.03710.0134-0.03420.04290.00740.00960.04720.0010.0193-6.3543-16.7282-19.1653
57.12754.64042.47323.34292.737527.65710.19010.3897-0.2613-0.2989-0.2892-0.3451-0.44330.24560.09910.06080.02360.0037-0.00350.0647-0.0544-3.685-15.7814-27.276
63.8138-2.20642.03413.1519-1.29132.34260.0270.02760.1739-0.1414-0.0626-0.25040.0360.22360.0356-0.01170.00160.0380.0641-0.00820.06639.19461.7343-6.1023
73.8692-0.3715-0.1194.2533-4.539816.24840.0205-0.05430.26480.24610.0593-0.4918-0.45230.3694-0.0798-0.0033-0.0427-0.0150.026-0.01940.09699.09016.61641.5918
88.85358.09333.984915.63344.74915.69690.3338-0.0581-0.2841.09420.1365-0.62320.08170.3755-0.47030.03390.0269-0.02570.01850.00170.00043.2339-2.955411.0107
91.6047-0.5505-0.31745.2659-1.27094.12340.0472-0.0266-0.11370.0443-0.04860.18560.0175-0.1030.00150.0133-0.0381-0.01170.0643-0.01740.0886-0.514-1.0818-2.1617
101.2839-0.1856-0.22934.43570.36041.47090.0097-0.08010.05210.11640.0019-0.0577-0.07890.0536-0.01170.00480.0007-0.00570.0681-0.00560.0649-0.83842.57150.7313
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2693 - 2710
2X-RAY DIFFRACTION2A2711 - 2734
3X-RAY DIFFRACTION3A2735 - 2761
4X-RAY DIFFRACTION4A2762 - 2785
5X-RAY DIFFRACTION5A2786 - 2792
6X-RAY DIFFRACTION6B2786 - 2708
7X-RAY DIFFRACTION7B2709 - 2721
8X-RAY DIFFRACTION8B2722 - 2732
9X-RAY DIFFRACTION9B2733 - 2763
10X-RAY DIFFRACTION10B2764 - 2792

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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