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- PDB-3prk: INHIBITION OF PROTEINASE K BY METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALA-CHL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3prk
タイトルINHIBITION OF PROTEINASE K BY METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALA-CHLOROMETHYL KETONE. AN X-RAY STUDY AT 2.2-ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALA-CHLOROMETHYL KETONE
  • PROTEINASE K
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase K / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site ...Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methoxysuccinyl-alanyl-alanyl-prolyl-alanine chloromethyl ketone / Proteinase K
類似検索 - 構成要素
生物種Engyodontium album (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wolf, W.M. / Bajorath, J. / Mueller, A. / Raghunathan, S. / Singh, T.P. / Hinrichs, W. / Saenger, W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Inhibition of proteinase K by methoxysuccinyl-Ala-Ala-Pro-Ala-chloromethyl ketone. An x-ray study at 2.2-A resolution.
著者: Wolf, W.M. / Bajorath, J. / Muller, A. / Raghunathan, S. / Singh, T.P. / Hinrichs, W. / Saenger, W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1988
タイトル: Synchrotron X-Ray Data Collection and Restrained Least-Squares Refinement of the Crystal Structure of Proteinase K at 1.5 Angstroms Resolution
著者: Betzel, C. / Pal, G.P. / Saenger, W.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1986
タイトル: Crystallization of the Bifunctional Proteinase(Slash)Amylase Inhibitor Pki-3 and of its Complex with Proteinase K
著者: Pal, G.P. / Betzel, C. / Jany, K.-D. / Saenger, W.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1986
タイトル: Active-Site Geometry of Proteinase K. Crystallographic Study of its Complex with a Dipeptide Chloromethyl Ketone Inhibitor
著者: Betzel, C. / Pal, G.P. / Struck, M. / Jany, K.-D. / Saenger, W.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1984
タイトル: Three-Dimensional Structure of Fungal Proteinase K Reveals Similarity to Bacterial Subtilisin
著者: Paehler, A. / Banerjee, A. / Dattagupta, J.K. / Fujiwara, T. / Lindner, K. / Pal, G.P. / Suck, D. / Weber, G. / Saenger, W.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1975
タイトル: Crystallization of the Fungal Enzyme Proteinase K and Amino Acid Composition
著者: Dattagupta, J.K. / Fujiwara, T. / Grishin, E.V. / Lindner, K. / Manor, P.C. / Pieniazek, N.J. / Saenger, W. / Suck, D.
履歴
登録1991年8月7日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: PROTEINASE K
I: METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALA-CHLOROMETHYL KETONE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4483
ポリマ－29,4082
非ポリマー401
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.300, 68.300, 108.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO E 171
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-313-

HOH

21E-430-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEINASE K


分子量: 28930.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Engyodontium album (菌類) / 組織: limber / 遺伝子: PROK / 参照: UniProt: P06873, peptidase K
#2: タンパク質・ペプチド METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALA-CHLOROMETHYL KETONE


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 476.952 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: methoxysuccinyl-alanyl-alanyl-prolyl-alanine chloromethyl ketone
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CHLOROMETHYLKETONE GROUP IS COVALENTLY LINKED WITH THE ACTIVE SITE FUNCTIONAL GROUPS NE2 HIS E ...THE CHLOROMETHYLKETONE GROUP IS COVALENTLY LINKED WITH THE ACTIVE SITE FUNCTIONAL GROUPS NE2 HIS E 69 AND OG SER E 224. THE FORMER HAS SUBSTITUTED FOR CHLORINE AND THE LATTER HAS ATTACKED THE CARBON OF THE KETONE GROUP, THEREBY FORMING THE TETRAHEDRAL CARBON ATOM OF THE TRANSITION STATE ANALOG.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.83 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 %(w/v)enzyme 1drop
250 mMTris-HCl1drop
31 mM1dropCaCl2
40.75 M1reservoirNaNO3
550 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 11864 / Observed criterion σ(F): 1 / Num. measured all: 53620 / Rmerge F obs: 0.098 / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.198 / 最高解像度: 2.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 1 170 2224
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.824
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 11864 / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.025

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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