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- PDB-3pq1: Crystal structure of human mitochondrial poly(A) polymerase (PAPD1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pq1
タイトルCrystal structure of human mitochondrial poly(A) polymerase (PAPD1)
要素Poly(A) RNA polymerase
キーワードTRANSFERASE / nucleotidyl transferase / RNP-type RNA binding domain / poly(A) polymerase / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


: / histone mRNA catabolic process / polynucleotide adenylyltransferase / UTP binding / : / nucleotidyltransferase activity / mRNA processing / manganese ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding ...: / histone mRNA catabolic process / polynucleotide adenylyltransferase / UTP binding / : / nucleotidyltransferase activity / mRNA processing / manganese ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RL domain / RL domain / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bai, Y. / Srivastava, S.K. / Chang, J.H. / Tong, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural basis for dimerization and activity of human PAPD1, a noncanonical poly(A) polymerase.
著者: Bai, Y. / Srivastava, S.K. / Chang, J.H. / Manley, J.L. / Tong, L.
履歴
登録2010年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(A) RNA polymerase
B: Poly(A) RNA polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,6612
ポリマ－104,6612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area35780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.680, 76.880, 87.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESID 62:85 OR RESID 173:251 OR RESID...
211CHAIN B AND (RESID 62:85 OR RESID 173:251 OR RESID...

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要素

#1: タンパク質 Poly(A) RNA polymerase / PAP / PAP-associated domain-containing protein 1 / Polynucleotide adenylyltransferase / Terminal ...PAP / PAP-associated domain-containing protein 1 / Polynucleotide adenylyltransferase / Terminal uridylyltransferase 1 / TUTase 1 / mtPAP


分子量: 52330.375 Da / 分子数: 2 / 変異: D325A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTPAP, PAPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9NVV4, polynucleotide adenylyltransferase
配列の詳細AMINO ACID SEQUENCE CORRESPONDING TO RESIDUES 44-538 IN UNIPROT DATABASE ENTRY Q9NVV4, PLUS A N- ...AMINO ACID SEQUENCE CORRESPONDING TO RESIDUES 44-538 IN UNIPROT DATABASE ENTRY Q9NVV4, PLUS A N-TERMINAL EXPRESSION TAG (RESIDUES 23-43), WAS USED FOR CRYSTALLIZATION. MOST OF THE RESIDUES FROM RESIDUE 134 TO 172, AND FROM RESIDUE 452 TO 490 WERE MISSING IN THE COORDINATES DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY. SEVERAL RESIDUES WITHIN THESE RANGES WERE MODELED AS POLY-ALA SEGMENTS, AND ARE REPRESENTED AS UNK RESIDUES 151-157, 464-468, AND 474-478 OF CHAIN A, AND UNK RESIDUES 469-478 OF CHAIN B. THESE RESIDUE NUMBERS ARE ARBITRARILY ASSIGNED. IT IS EXPECTED THAT RESIDUES 151-157 BELONG TO THE 134-172 SEGMENT, AND RESIDUES 464-468 AND 474-478 BELONG TO THE 452-490 SEGMENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: The precipitant solution contained 100 mM MES (pH 6.0), 6% (v/v) PEG4000, 35 mM NaCl, and 5 mM MgSO4. The protein was at 20 mg/mL concentration, and 0.5 mM MgATP was included as an additive., ...詳細: The precipitant solution contained 100 mM MES (pH 6.0), 6% (v/v) PEG4000, 35 mM NaCl, and 5 mM MgSO4. The protein was at 20 mg/mL concentration, and 0.5 mM MgATP was included as an additive., microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.96863, 0.97888, 0.97926
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.968631
20.978881
30.979261
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 30725 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.9681
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 2.342 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.1→28.912 Å / SU ML: 0.62 / σ(F): 1.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3284 1436 4.95 %RANDOM
Rwork0.2473 ---
obs0.2514 28985 91.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.119 Å2 / ksol: 0.272 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.9378 Å2-0 Å2-12.5461 Å2
2---6.8323 Å2-0 Å2
3----3.102 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→28.912 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5351 0 0 0 5351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015438
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3737317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9721932
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087829
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005932
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2196X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2196X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.219
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.21070.45591070.32642259X-RAY DIFFRACTION75
3.2107-3.3390.36551360.26252713X-RAY DIFFRACTION90
3.339-3.49080.36361270.23382753X-RAY DIFFRACTION91
3.4908-3.67450.32841430.2322744X-RAY DIFFRACTION91
3.6745-3.90420.29441440.23052769X-RAY DIFFRACTION93
3.9042-4.20480.3581600.2212718X-RAY DIFFRACTION91
4.2048-4.62640.29691640.21742879X-RAY DIFFRACTION96
4.6264-5.29230.31211400.21672896X-RAY DIFFRACTION97
5.2923-6.65420.34321640.26372928X-RAY DIFFRACTION98
6.6542-28.91340.25581510.25922890X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.50920.0351-0.07620.8205-0.31620.47770.22-0.0697-0.09760.0912-0.14430.07090.05440.22240.00640.12930.01380.00030.07540.01510.113151.85864.4371-9.2333
21.0582-0.2286-0.07983.04130.53691.33640.2248-0.00560.13910.4914-0.1866-0.3195-0.03340.02840.04140.1279-0.06090.07890.1328-0.02140.080658.551837.89165.8891
30.92170.4410.12850.83340.85761.0302-0.27940.12680.0577-0.14050.16060.0396-0.50090.0178-0.02660.03510.00170.08980.1315-0.00410.050445.833523.1215-18.2128
40.59920.17240.34080.1465-0.09520.65010.06240.1779-0.3836-0.29310.2238-0.40410.12060.29950.05820.1608-0.0090.1470.1578-0.09780.490737.71399.0507-49.9837
50.64580.1174-0.46870.5642-0.56830.67840.1324-0.23520.3501-0.12540.04770.18880.1575-0.2714-0.00180.1669-0.07470.04110.19690.08310.17053.37011.7702-57.0675
60.9944-0.17930.33210.8399-0.34140.256-0.45940.5039-0.0407-0.48010.4345-0.25640.1254-0.35310.013-0.34540.3672-0.0588-0.2871-0.03850.126427.18477.1384-34.5681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 62:157
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 173:198 OR RESID 348:532)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 199:347
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID 62:130
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 173:198 OR RESID 348:532)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 199:347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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