[日本語] English
万見
- PDB-3pmr: Crystal Structure of E2 domain of Human Amyloid Precursor-Like Pr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pmr
タイトルCrystal Structure of E2 domain of Human Amyloid Precursor-Like Protein 1
要素Amyloid-like protein 1
キーワードCELL ADHESION / Heparin Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2B adrenergic receptor binding / cellular response to norepinephrine stimulus / alpha-2C adrenergic receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytosolic mRNA polyadenylation / transition metal ion binding / basement membrane / forebrain development / extracellular matrix organization ...alpha-2B adrenergic receptor binding / cellular response to norepinephrine stimulus / alpha-2C adrenergic receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytosolic mRNA polyadenylation / transition metal ion binding / basement membrane / forebrain development / extracellular matrix organization / axonogenesis / central nervous system development / animal organ morphogenesis / endocytosis / regulation of translation / nervous system development / heparin binding / cell adhesion / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. ...Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Amyloid beta precursor like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Lee, S. / Xue, Y. / Hu, J. / Wang, Y. / Liu, X. / Demeler, B. / Ha, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: The E2 Domains of APP and APLP1 Share a Conserved Mode of Dimerization.
著者: Lee, S. / Xue, Y. / Hu, J. / Wang, Y. / Liu, X. / Demeler, B. / Ha, Y.
履歴
登録2010年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年5月31日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Amyloid-like protein 1
B: Amyloid-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0196
ポリマ－50,6392
非ポリマー3804
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.885, 81.269, 89.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Amyloid-like protein 1 / APLP / APLP-1 / C30


分子量: 25319.555 Da / 分子数: 2 / 断片: E2 domain (UNP residues 285-499) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51693
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.4M Na/K Phosphate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 32194 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.402 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.11→39.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 10.326 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 3033 10 %RANDOM
Rwork0.2078 ---
obs0.2113 30452 94.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 142.92 Å2 / Biso mean: 43.7544 Å2 / Biso min: 17.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.02 Å20 Å20 Å2
2--1.57 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→39.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3043 0 20 277 3340
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0213109
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0621.9524206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg0.9135391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.423.29155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.27515531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6771535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.7521.51963
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.8323120
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.93131146
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it16.5384.51086
LS精密化 シェル解像度: 2.108→2.162 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 208 -
Rwork0.239 1846 -
all-2054 -
obs--91.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.288-0.017-0.07940.6075-0.68450.72-0.0782-0.08230.03730.08970.0571-0.0153-0.0778-0.04950.02110.13720.0473-0.01870.0828-0.01280.057416.9112-22.50938.1738
20.163-0.0123-0.24820.6193-0.45150.8221-0.11820.0637-0.07880.059-0.041-0.060.0214-0.09280.15920.11110.01320.06140.09840.01770.096636.9145-57.136840.3639
31.4042-0.63010.60170.5296-0.03870.37920.03510.00130.0334-0.0193-0.0456-0.05980.0124-0.05730.01050.06960.03670.01180.1220.0360.065237.2252-44.252521.1981
41.8442-0.07820.93480.65010.02080.75190.0281-0.02960.0880.1007-0.08690.16930.06870.00540.05870.0584-0.00140.0130.0555-0.02240.1183.6543-21.162219.9589
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A354 - 441
2X-RAY DIFFRACTION2A442 - 548
3X-RAY DIFFRACTION3B354 - 441
4X-RAY DIFFRACTION4B442 - 551

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る