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- PDB-3pmg: STRUCTURE OF RABBIT MUSCLE PHOSPHOGLUCOMUTASE AT 2.4 ANGSTROMS RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pmg
タイトルSTRUCTURE OF RABBIT MUSCLE PHOSPHOGLUCOMUTASE AT 2.4 ANGSTROMS RESOLUTION. USE OF FREEZING POINT DEPRESSANT AND REDUCED TEMPERATURE TO ENHANCE DIFFRACTIVITY
要素Phosphoglucomutase-1
キーワードISOMERASE / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / sarcoplasmic reticulum / glucose metabolic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucomutase / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Phosphoglucomutase / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglucomutase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ray Junior, W.J. / Liu, Y. / Baranidharan, S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Structure of rabbit muscle phosphoglucomutase refined at 2.4 A resolution.
著者: Liu, Y. / Ray, W.J. / Baranidharan, S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structural Changes at the Metal Ion Binding Site During the Phosphoglucomutase Reaction
著者: Ray Junior, W.J. / Post, C.B. / Liu, Y. / Rhyu, G.I.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: The Crystal Structure of Phosphoglucomutase Refined at 2.7 Angstroms Resolution
著者: Dai, J.B. / Liu, Y. / Ray, W.J. / Konno, M.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Catalytic Activity of Muscle Phosphoglucomutase in the Crystalline Phase
著者: Ray Junior, W.J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Structure of Rabbit Muscle Phosphoglucomutase at Intermediate Resolution
著者: Lin, Z.-J. / Konno, M. / Abad-Zapatero, C. / Wierenga, R. / Murthy, M.R.N. / Ray Junior, W.J. / Rossmann, M.G.
履歴
登録1995年3月2日処理サイト: BNL
置き換え1995年12月7日ID: 2PMG
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: entity / struct ...entity / struct / struct_biol / struct_conn / struct_keywords
Item: _entity.pdbx_description / _struct.pdbx_descriptor ..._entity.pdbx_description / _struct.pdbx_descriptor / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
改定 1.42019年11月20日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn_type.id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX THE MONOMER CAN BE SUBDIVIDED INTO FOUR SEQUENCE DOMAINS: THE FINAL COLUMN OF THE HELIX ...HELIX THE MONOMER CAN BE SUBDIVIDED INTO FOUR SEQUENCE DOMAINS: THE FINAL COLUMN OF THE HELIX IDENTIFIER, 1 - 4, DESIGNATES THE DOMAINS; FOR STRANDS, THE DOMAINS ARE DESIGNATED BY THE NUMBERS IN THE SECOND COLUMN, 1 - 4, FOLLOWED BY EITHER B OR S. A SPATIAL RELATIONSHIP EXISTS BETWEEN GROUPS OF HELICES/STRANDS IN DOMAINS 1 - 3. IN ORDER TO EMPHASIZE THIS RELATIONSHIP, A PORTION OF THE MAIN SHEET IN DOMAIN 1, 1 B - 7 B, IS REPEATED AS 4 S - 1 S. THUS, A SPATIAL DOMAIN-DOMAIN RELATIONSHIP EXISTS AMONG STRANDS/HELICES WHOSE DESIGNATOR CONTAINS 1 S - 4 S IN THE SECOND COLUMN OR ENDS WITH 1 - 4, RESPECTIVELY. DOMAINS 1, 2, 3 IN MONOMER 1 AND MONOMER 2 ARE RELATED BY A ROTATION MATRIX GIVEN AS MTRIX 1. DOMAIN 4 IN MONOMER 1 AND MONOMER 2 ARE RELATED BY A DIFFERENT ROTATION MATRIX GIVEN AS MTRIX 2.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucomutase-1
B: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,2084
ポリマ－123,1602
非ポリマー492
水8,899494
1
B: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6042
ポリマ－61,5801
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phosphoglucomutase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6042
ポリマ－61,5801
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)174.420, 174.420, 101.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.263, -0.9648, 0.0087), (-0.964, -0.2631, -0.0393), (0.0402, 0.002, -0.9992)83.5455, 111.242, 84.6436
2given(0.2525, -0.9675, -0.0119), (-0.9658, -0.2513, -0.0043), (0.0592, 0.0278, -0.9979)84.1752, 111.433, 83.0535
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 1 .. B 420 A 1 .. A 420 0.426 M2 B 421 .. B 561 A 421 .. A 561 1.117 M1 SUPERIMPOSES DOMAINS I - III OF MONOMER B ON THE CORRESPONDING DOMAINS OF MONOMER A, BASED ON A LEAST SQUARES PROCEDURE (HOMOLOGY, ROSSMANN AND ARGOS,1975) USING 301 SELECTED ALPHA-CARBON ATOMS IN THESE DOMAINS. M2 SUPERIMPOSES DOMAIN IV OF MONOMER B ON DOMAIN IV OF MONOMER A, USING 35 SELECTED ALPHA-CARBON ATOMS FROM THE CENTRAL PART OF THE BETA-SHEET IN THESE DOMAINS.

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglucomutase-1 / PHOSPHOGLUCOMUTASE


分子量: 61579.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE
参照: UniProt: P00949, phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 494 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.59 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
155 %PEG6001reservoir
210 mMMES1reservoir
31 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→13.1 Å / Num. obs: 54770 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射
*PLUS
最高解像度: 2.35 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 54817 / % possible obs: 84.2 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.35 Å / 最低解像度: 2.41 Å / % possible obs: 56.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
HOMOLOGY精密化
FRODOモデル構築
MAPMAN精密化
Oモデル構築
XTSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.4→6 Å / σ(F): 1
詳細: THE MODEL CONTAINS FIVE RESIDUES OUT OF 1122 THAT FALL IN THE GENEROUSLY ALLOWED REGION OF A RAMACHANDRAN PLOT AS DEFINED IN PROCHECK AND ONE RESIDUE IN THE DISALLOWED REGION. TWO OF THE FIVE ...詳細: THE MODEL CONTAINS FIVE RESIDUES OUT OF 1122 THAT FALL IN THE GENEROUSLY ALLOWED REGION OF A RAMACHANDRAN PLOT AS DEFINED IN PROCHECK AND ONE RESIDUE IN THE DISALLOWED REGION. TWO OF THE FIVE ARE ACTIVE SITE RESIDUES IN CHAIN A AND B AND THE OTHER FOUR ARE INVOLVED IN CRYSTALLOGRAPHIC CONTACTS. THE RESIDUES ARE ARG A 216, SER A 116, ASN A 461, SER B 116, AND ASN B 461.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 --
Rwork0.163 --
obs0.163 49694 87 %
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10600 0 10 1482 12092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.23
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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