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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3plx | |||||||||
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タイトル | The crystal structure of aspartate alpha-decarboxylase from Campylobacter jejuni subsp. jejuni NCTC 11168 | |||||||||
要素 | (Aspartate 1-decarboxylaseアスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ) x 2 | |||||||||
キーワード | LYASE (リアーゼ) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS OF INFECTIOUS DISEASES / CSGID / double-psi beta-barrel | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 alanine biosynthetic process / アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ / aspartate 1-decarboxylase activity / pantothenate biosynthetic process / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Campylobacter jejuni subsp. jejuni (カンピロバクター) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.747 Å | |||||||||
データ登録者 | Tan, K. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | |||||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: The crystal structure of aspartate alpha-decarboxylase from Campylobacter jejuni subsp. jejuni NCTC 11168 著者: Tan, K. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3plx.cif.gz | 66.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3plx.ent.gz | 48 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3plx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pl/3plx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pl/3plx | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 2c45S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3007.490 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-24 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni (カンピロバクター) 株: NCTC 11168 / 遺伝子: Cj0296c, panD / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: Q9PIK3, アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ |
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#2: タンパク質 | 分子量: 11255.597 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-126 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni (カンピロバクター) 株: NCTC 11168 / 遺伝子: Cj0296c, panD / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: Q9PIK3, アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ |
#3: 化合物 | ChemComp-ACT / |
#4: 化合物 | ChemComp-PEG / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | THE PROTEIN IS SELF-PROCESSED AT GLY24-SER25. THE SER25 IS CONVERTED INTO A PYRUVOYL GROUP. |
配列の詳細 | THE PROTEIN IS SELF-PROCESSED AT GLY24-SER25. THE SER25 IS CONVERTED INTO A PYRUVOYL GROUP. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.34 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.2M Sodium Acetate, 0.1M HEPES:NaOH, 20% (W/V) PEG 3000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97921 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月10日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97921 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.75→32 Å / Num. all: 16734 / Num. obs: 16734 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 41.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 4.97 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2C45 解像度: 1.747→31.111 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 14.08 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.132 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.747→31.111 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 8.4271 Å / Origin y: 13.6452 Å / Origin z: 29.8093 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: chain A or chain B |