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- PDB-3pj0: Crystal structure of a putative L-allo-threonine aldolase (lmo030... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pj0
タイトルCrystal structure of a putative L-allo-threonine aldolase (lmo0305) from Listeria monocytogenes EGD-E at 1.80 A resolution
要素Lmo0305 protein
キーワードLYASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


L-allo-threonine aldolase activity / threonine catabolic process / glycine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Low specificity L-threonine aldolase / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Low specificity L-threonine aldolase / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative L-allo-threonine aldolase (lmo0305) from Listeria monocytogenes EGD-E at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lmo0305 protein
B: Lmo0305 protein
C: Lmo0305 protein
D: Lmo0305 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,55614
ポリマ－161,6484
非ポリマー90910
水27,4191522
1
A: Lmo0305 protein
B: Lmo0305 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3558
ポリマ－80,8242
非ポリマー5316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area27730 Å2
手法PISA
2
C: Lmo0305 protein
D: Lmo0305 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2016
ポリマ－80,8242
非ポリマー3784
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area27500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.593, 96.642, 99.478
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A0 - 358
2116B0 - 358
3116C0 - 358
4116D0 - 358
詳細CRYSTAL PACKING INDICATES THAT A DIMER IS AN OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Lmo0305 protein


分子量: 40411.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: lmo0305 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8YA56

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非ポリマー , 5種, 1532分子

#2: 化合物
ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8.36
詳細: 53.80% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1M TRIS pH 8.36, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.96109,0.97915,0.97936
検出器タイプ: MAR MAR325 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.961091
20.979151
30.979361
反射解像度: 1.8→29.699 Å / Num. obs: 138522 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 16.78 Å2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 95.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
qfit0.9モデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / SU B: 4.781 / SU ML: 0.079 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.116
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.ELECTRON DENSITY INDICATES THAT LYS 207 ON THE FOUR SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE COVALENTLY ATTACHED TO PYRIDOXAL-5'- PHOSPHATE; THERFORE THESE RESIDUES WERE MODELED AS 2-LYSINE (3- HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHANE)(LLP). 6. 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL (MPD,MRD), CHLORIDE (CL), AND SODIUM IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 7. THE PROGARM QFIT THAT AUTOMATICALLY IDENTIFIES AND MODELS DISCRETE HETEROGENEITY IN ELECTRON DENSITY MAPS WITH A A CONVEX OPTIMIZATION ALGORITHM WAS IMPLEMENTED DURING REFINEMENT TO MODEL ALTERNATE CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 6965 5 %
Rwork0.162 --
obs0.163 138490 98.9 %
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å2-0.38 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11243 0 59 1522 12824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02212211
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4881.98216645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.931320394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.45851554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.22725.113573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.187152171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3381556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.591.57432
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1841.53023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.016212080
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83534779
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9624.54535
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3978 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.385
2Bloose positional0.445
3Cloose positional0.415
4Dloose positional0.375
1Aloose thermal2.3210
2Bloose thermal1.4910
3Cloose thermal2.5810
4Dloose thermal2.0310
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 481 -
Rwork0.231 9799 -
obs--99.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4648-0.05130.05820.2552-0.02540.4183-0.006-0.02380.0328-0.00260.0064-0.0667-0.04520.0514-0.00040.03940.00040.0010.0166-0.00480.045334.652940.215748.864
20.3490.02060.07830.263-0.02840.48470.00520.0161-0.0303-0.04390.00430.03840.0296-0.1074-0.00950.02920.0047-0.00270.03380.0050.0236-0.188144.380637.3668
30.5931-0.07770.08110.22970.0641.1464-0.00030.00880.07090.00230.0291-0.059-0.10070.1914-0.02880.0563-0.00610.00460.0356-0.00990.0398100.729338.067996.5647
40.51360.00480.19020.1982-0.03420.54150.00850.0046-0.0525-0.01130.02510.0313-0.0015-0.1535-0.03360.02660.01220.00650.0580.01150.015567.618743.34682.4787
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 358
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 358
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 355
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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