[日本語] English
万見
- PDB-3pi7: Crystal structure of a putative NADPH:quinone reductase (mll3093)... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pi7
タイトルCrystal structure of a putative NADPH:quinone reductase (mll3093) from Mesorhizobium loti at 1.71 A resolution
要素NADH oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GROES-LIKE FOLD / NAD(P)-BINDING ROSSMANN FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADPH binding
類似検索 - 分子機能
Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / NADH oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mesorhizobium loti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative NADPH:quinone reductase (mll3093) from Mesorhizobium loti at 1.71 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NADH oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9087
ポリマ－38,4031
非ポリマー5056
水5,296294
1
A: NADH oxidoreductase
ヘテロ分子

A: NADH oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,81614
ポリマ－76,8062
非ポリマー1,01112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area4770 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area28010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.301, 39.969, 56.173
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.340, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質 NADH oxidoreductase


分子量: 38402.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mesorhizobium loti (根粒菌) / 遺伝子: mll3093 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q98H03
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 1-348 OF THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.76
詳細: 0.7270M di-sodium hydrogen phosphate, 0.3360M di-potassium hydrogen phosphate, 0.1M sodium acetate pH 4.76, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97925,0.97864
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979251
30.978641
反射解像度: 1.71→28.086 Å / Num. obs: 33108 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.64 % / Biso Wilson estimate: 16.997 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.01
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.71-1.770.551.9120816130194.5
1.77-1.840.4192.4121896177194.5
1.84-1.930.353.4123216251188.8
1.93-2.030.2084.7120466110194.2
2.03-2.150.1566.2109765581189.9
2.15-2.320.1158.1119866091190
2.32-2.550.0879.6123486272195.9
2.55-2.920.06312.6123446272194.3
2.92-3.680.04117.8120756143192.8
3.68-28.0860.02622.9122276232194

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.71→28.086 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9452 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9251 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. POTASSIUM (K), PHOSPHATE (PO4), AND GLYCEROL (GOL) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE STRUCTURE. 5. 3 N-TERMINAL RESIDUES AND 2 LOOPS WITHIN THE STRUCTURE ARE DISODERED. 6. THERE IS AN UNMODELED DENSITY NEAR RESIDUE 66 THAT MAY DEFINE THE ACTIVE SITE OF THE PROTEIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2088 1663 5.02 %RANDOM
Rwork0.1704 ---
obs0.1724 33101 --
原子変位パラメータBiso max: 91.68 Å2 / Biso mean: 23.7537 Å2 / Biso min: 5.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3743 Å20 Å2-5.3396 Å2
2--1.6048 Å20 Å2
3----0.2304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→28.086 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2617 0 29 294 2940
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1366SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes65HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes442HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2868HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion380SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3831SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2868HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3924HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.86
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.78
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.76 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2819 127 4.46 %
Rwork0.2064 2720 -
all0.2094 2847 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 50.5237 Å / Origin y: 15.4556 Å / Origin z: 37.4057 Å
111213212223313233
T-0.0639 Å2-0.0095 Å20.0155 Å2--0.0129 Å2-0.0047 Å2--0.0016 Å2
L0.323 °2-0.0941 °2-0.4552 °2-0.1011 °20.1168 °2--1.0626 °2
S-0.0252 Å °0.0623 Å °-0.0297 Å °-0.0058 Å °-0.0125 Å °0.015 Å °0.0309 Å °-0.0918 Å °0.0376 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る