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- PDB-3phx: OTU Domain of Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3phx
タイトルOTU Domain of Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus in complex with ISG15
要素
  • RNA-directed RNA polymerase L
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードHydrolase/Protein Binding / OTU domain / De-ubiquitinase / De-ISGylase / Hydrolase-Protein Binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein oligomerization / ISG15-protein conjugation / regulation of type II interferon production / RNA-templated viral transcription / protein localization to mitochondrion / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / negative stranded viral RNA replication / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication ...positive regulation of protein oligomerization / ISG15-protein conjugation / regulation of type II interferon production / RNA-templated viral transcription / protein localization to mitochondrion / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / negative stranded viral RNA replication / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of bone mineralization / endoplasmic reticulum unfolded protein response / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / integrin-mediated signaling pathway / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / PKR-mediated signaling / ISG15 antiviral mechanism / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of type II interferon production / integrin binding / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / defense response to virus / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / defense response to bacterium / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / innate immune response / nucleotide binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus ...RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / ETHANAMINE / Ubiquitin-like protein ISG15 / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Akutsu, M. / Ye, Y. / Virdee, S. / Komander, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Molecular basis for ubiquitin and ISG15 cross-reactivity in viral ovarian tumor domains.
著者: Akutsu, M. / Ye, Y. / Virdee, S. / Chin, J.W. / Komander, D.
履歴
登録2010年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年8月6日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed RNA polymerase L
B: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,94717
ポリマ－29,9972
非ポリマー95015
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: RNA-directed RNA polymerase L
ヘテロ分子

B: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,94717
ポリマ－29,9972
非ポリマー95015
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-336 kcal/mol
Surface area13430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.520, 37.100, 84.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase L / Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase / Ubiquitin thiolesterase / RNA- ...Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase / Ubiquitin thiolesterase / RNA-directed RNA polymerase


分子量: 21011.580 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
株: Nigeria/IbAr10200/1970 / 遺伝子: L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6TQR6, ubiquitinyl hydrolase 1, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein / hUCRP


分子量: 8985.266 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 79-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISG15, G1P2, UCRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05161

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非ポリマー , 4種, 207分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 化合物 ChemComp-NEH / ETHANAMINE / エチルアミン


分子量: 45.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7N
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG8K, 0.2M zinc acetate, 0.1M MES sodium salt, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月12日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 33549

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.4_122)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→30 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1919 1607 4.94 %
Rwork0.1395 --
obs0.1421 32537 95.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.659 Å2 / ksol: 0.438 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7409 Å2-0 Å2-1.5703 Å2
2---2.2719 Å20 Å2
3----1.3003 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1921 0 23 192 2136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161980
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3952679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.955728
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.104291
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.65720.25581720.17782837X-RAY DIFFRACTION89
1.6572-1.72350.24861700.15752937X-RAY DIFFRACTION91
1.7235-1.8020.21471440.12652988X-RAY DIFFRACTION93
1.802-1.8970.18481320.10783063X-RAY DIFFRACTION94
1.897-2.01580.16941530.1053097X-RAY DIFFRACTION96
2.0158-2.17140.20721850.11543143X-RAY DIFFRACTION97
2.1714-2.38980.17951610.11693165X-RAY DIFFRACTION98
2.3898-2.73540.15931660.12763206X-RAY DIFFRACTION98
2.7354-3.44560.18181570.13493211X-RAY DIFFRACTION98
3.4456-300.19591670.17623283X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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