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万見
- PDB-3ph7: Crystal structure of Plasmodium vivax putative polyprenyl pyropho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ph7
タイトルCrystal structure of Plasmodium vivax putative polyprenyl pyrophosphate synthase in complex with geranylgeranyl diphosphate
要素Farnesyl pyrophosphate synthase
キーワードLYASE / malaria / farnesyl pyrophosphate synthase diphosphate / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase activity / metal ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GERANYLGERANYL DIPHOSPHATE / Farnesyl pyrophosphate synthase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Dunford, J. / Lew, J. / Zhao, Y. / Kozieradzki, I. / Cossar, D. / Schapiro, M. / Bochkarev, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. ...Wernimont, A.K. / Dunford, J. / Lew, J. / Zhao, Y. / Kozieradzki, I. / Cossar, D. / Schapiro, M. / Bochkarev, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Artz, J.D. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular characterization of a novel geranylgeranyl pyrophosphate synthase from Plasmodium parasites.
著者: Artz, J.D. / Wernimont, A.K. / Dunford, J.E. / Schapira, M. / Dong, A. / Zhao, Y. / Lew, J. / Russell, R.G. / Ebetino, F.H. / Oppermann, U. / Hui, R.
履歴
登録2010年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年11月17日ID: 3MYS
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
B: Farnesyl pyrophosphate synthase
C: Farnesyl pyrophosphate synthase
D: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,6658
ポリマ－184,8634
非ポリマー1,8024
水1,65792
1
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
B: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3324
ポリマ－92,4322
非ポリマー9012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9070 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area27230 Å2
手法PISA
2
C: Farnesyl pyrophosphate synthase
D: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3324
ポリマ－92,4322
非ポリマー9012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8460 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.095, 108.985, 141.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Farnesyl pyrophosphate synthase


分子量: 46215.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVX_092040 / プラスミド: p15-tev-lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Dh5a / 参照: UniProt: A5K4U6
#2: 化合物
ChemComp-GRG / GERANYLGERANYL DIPHOSPHATE


分子量: 450.443 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H36O7P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 19% PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 1mM GGPP, 2mM MgCl2, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 57810 / Num. obs: 57809 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 66.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 24.05
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. unique all: 2848 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→38.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9147 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 2901 5.03 %RANDOM
Rwork0.2346 ---
all0.2365 57860 --
obs0.2365 57715 99.75 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.9698 Å20 Å20 Å2
2--2.0822 Å20 Å2
3---4.8876 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.399 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10664 0 114 92 10870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01109942
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.07149512
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d35652
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes2672
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes15985
X-RAY DIFFRACTIONt_it1088420
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.97
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion15045
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact130964
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 214 5.23 %
Rwork0.2387 3874 -
all0.2394 4088 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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