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- PDB-3pg6: The carboxyl terminal domain of human deltex 3-like -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pg6
タイトルThe carboxyl terminal domain of human deltex 3-like
要素E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
キーワードLIGASE / DNA-DAMAGE / METAL-BINDING / NUCLEUS / PHOSPHORYLATION / CHROMATIN REGULATOR / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC-FINGER / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K91 ubiquitin ligase activity / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of protein localization to early endosome / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of chromatin binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / STAT family protein binding / positive regulation of receptor catabolic process ...histone H4K91 ubiquitin ligase activity / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of protein localization to early endosome / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of chromatin binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / STAT family protein binding / positive regulation of receptor catabolic process / endosome to lysosome transport / ubiquitin-like protein ligase binding / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of defense response to virus by host / Notch signaling pathway / DNA damage checkpoint signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein localization to nucleus / ubiquitin-protein transferase activity / double-strand break repair / protein transport / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of protein binding / histone binding / early endosome membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / lysosome / lysosomal membrane / innate immune response / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Enolase-like; domain 1 - #130 / DTX3L, RING-HC finger / : / : / DTX3L, alpha/beta domain / DTX3L, KH-like domain / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain ...Enolase-like; domain 1 - #130 / DTX3L, RING-HC finger / : / : / DTX3L, alpha/beta domain / DTX3L, KH-like domain / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Enolase-like; domain 1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Walker, J.R. / Obiero, J. / Kania, J. / Schuler, H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2012
タイトル: Fold of the conserved DTC domain in Deltex proteins.
著者: Obiero, J. / Walker, J.R. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年11月28日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
B: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
C: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
D: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,67012
ポリマ－71,5774
非ポリマー1,0938
水10,935607
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
D: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1795
ポリマ－35,7892
非ポリマー3903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
C: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4917
ポリマ－35,7892
非ポリマー7035
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.323, 76.146, 138.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L / B-lymphoma- and BAL-associated protein / Protein deltex-3-like / Rhysin-2 / Rhysin2


分子量: 17894.252 Da / 分子数: 4 / 断片: carboxyl terminal domain (UNP residues 601-740) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BBAP, DTX3L / プラスミド: PET28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8TDB6, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 607 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.65 %
解説: THE SE-MET DATA SET USED FOR PHASING WAS COLLECTED AT A WAVELENGTH OF 0.97946
結晶化温度: 293 K / pH: 6
詳細: 22% PEG3350, 0.2 M TRI-LITHIUM CITRATE PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97949, 0.97946
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月22日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL CRYO-COOLED SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979491
20.979461
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 88378 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 31.6279
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 2.73 % / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Rsym value: 0.643 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXC/D/Eモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXC/D/E位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.427 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18621 2043 2.3 %RANDOM
Rwork0.16506 ---
obs0.16558 86249 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.972 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4259 0 72 607 4938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224607
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.9836251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8615578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.46623.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.515784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4491532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8431.52787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57724545
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.67931820
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5184.51701
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.214 6368 -
Rfree-0 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73950.20290.14311.38390.03470.8290.0404-0.099-0.02380.055-0.0294-0.01580.1007-0.0415-0.0110.05650.0055-0.02880.0313-0.0130.03761.1238.001-26.999
21.9944-0.35660.81530.70580.41581.0754-0.12420.18070.164-0.16140.0355-0.0304-0.21870.19520.08860.0705-0.0388-0.02740.10010.02810.078224.49861.785-11.114
30.91940.35531.10030.91480.90552.07110.0862-0.207-0.06390.1274-0.07850.01190.2607-0.2236-0.00770.074-0.0289-0.02830.12590.01030.069113.35650.3281.162
40.46750.04540.2572.50290.37810.5183-0.04060.12240.0389-0.31610.0488-0.1617-0.0430.0718-0.00820.1186-0.00250.01160.0434-0.00590.05689.02149.245-42.093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A606 - 740
2X-RAY DIFFRACTION2B607 - 740
3X-RAY DIFFRACTION3C606 - 740
4X-RAY DIFFRACTION4D607 - 740

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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