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- PDB-3pg1: MAP kinase LmaMPK10 from Leishmania major (1.95 angs resolution) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pg1
タイトルMAP kinase LmaMPK10 from Leishmania major (1.95 angs resolution)
要素Mitogen-activated protein kinase, putative (Map kinase-like protein)
キーワードTRANSFERASE / ePK ser/thr protein kinase fold / ser/thr protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular signal transduction / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative mitogen-activated protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Horjales, S. / Buschiazzo, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: The Crystal Structure of the MAP Kinase LmaMPK10 from Leishmania Major Reveals Parasite-Specific Features and Regulatory Mechanisms.
著者: Horjales, S. / Schmidt-Arras, D. / Limardo, R.R. / Leclercq, O. / Obal, G. / Prina, E. / Turjanski, A.G. / Spath, G.F. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2010年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月5日Group: Database references
改定 1.22012年10月31日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase, putative (Map kinase-like protein)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4291
ポリマ－41,4291
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.260, 81.260, 129.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase, putative (Map kinase-like protein)


分子量: 41429.352 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal (UNP residues 1-361) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The plasmid has been modified including a N-terminal His-tag cleavable with TEV protease
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LmjF10.0200 / プラスミド: pQE80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 F / 参照: UniProt: Q4QHJ8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M Hepes, 4% isopropanol, 5% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年8月4日
放射モノクロメーター: Varimax-HF multilayer mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→28.73 Å / Num. all: 31659 / Num. obs: 31659 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-2.063.50.5371.41588144920.53797.4
2.06-2.183.50.3272.31518142820.32798
2.18-2.333.50.2123.71439540550.21298.5
2.33-2.523.60.1335.81349837960.13398.8
2.52-2.763.60.0878.81253935260.08799.2
2.76-3.083.60.057131151032400.05799.5
3.08-3.563.50.04216.11018528800.04299.7
3.56-4.363.50.02822865224510.02899.5
4.36-6.173.40.01932667319560.01999.3
6.17-28.732.90.01830.428639810.01885.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
AMoRE位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→28.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9482 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9338 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: TLS WAS USED, WITH TWO GROUPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1638 5.18 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.1936 31634 --
obs0.1936 31634 97.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 140.77 Å2 / Biso mean: 53.6331 Å2 / Biso min: 15.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6644 Å20 Å20 Å2
2---1.6644 Å20 Å2
3---3.3289 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.254 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→28.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2706 0 0 193 2899
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d983SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes432HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2846HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion370SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3487SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2846HARMONIC20.011
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3880HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.86
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.09
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.01 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2358 140 4.94 %
Rwork0.2168 2695 -
all0.2178 2835 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1541-0.0133-0.48241.67310.43282.37160.0161-0.0750.1666-0.11790.0089-0.1186-0.36350.2063-0.0249-0.0557-0.03670.0159-0.0768-0.0349-0.0767-14.610233.986833.7865
24.91470.44671.96220.88851.33372.09350.0733-0.5442-0.10450.17090.1961-0.45860.16730.5073-0.2694-0.30320.0606-0.04670.2486-0.0359-0.068511.428721.189342.9282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|116 - A|334 }
2X-RAY DIFFRACTION2{A|5 - A|115 A|335 - A|360 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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