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- PDB-3peu: S. cerevisiae Dbp5 L327V C-terminal domain bound to Gle1 H337R and IP6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3peu
タイトルS. cerevisiae Dbp5 L327V C-terminal domain bound to Gle1 H337R and IP6
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DBP5
  • Nucleoporin GLE1
キーワードHYDROLASE / RecA / HEAT / DEAD-box / ATPase / Helicase / mRNA export / Nuclear Pore
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular bud tip / regulation of translational termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / nuclear pore cytoplasmic filaments / tRNA export from nucleus / ATP-dependent activity, acting on RNA / inositol hexakisphosphate binding / regulation of translational initiation / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...cellular bud tip / regulation of translational termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / nuclear pore cytoplasmic filaments / tRNA export from nucleus / ATP-dependent activity, acting on RNA / inositol hexakisphosphate binding / regulation of translational initiation / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear pore / mRNA export from nucleus / translational termination / translation initiation factor binding / enzyme activator activity / phospholipid binding / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / nuclear envelope / protein transport / nuclear membrane / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GLE1-like / mRNA export factor GLE1-like / GLE1-like superfamily / GLE1-like protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase ...GLE1-like / mRNA export factor GLE1-like / GLE1-like superfamily / GLE1-like protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase DBP5 / mRNA export factor GLE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Montpetit, B. / Thomsen, N.D. / Helmke, K.J. / Seeliger, M.A. / Berger, J.M. / Weis, K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: A conserved mechanism of DEAD-box ATPase activation by nucleoporins and InsP(6) in mRNA export.
著者: Montpetit, B. / Thomsen, N.D. / Helmke, K.J. / Seeliger, M.A. / Berger, J.M. / Weis, K.
履歴
登録2010年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Refinement description
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42020年10月14日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / struct_conn ...chem_comp / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DBP5
B: Nucleoporin GLE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8887
ポリマ－55,8562
非ポリマー1,0325
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nucleoporin GLE1
ヘテロ分子

A: ATP-dependent RNA helicase DBP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8887
ポリマ－55,8562
非ポリマー1,0325
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666x-y+1,-y+1,-z+11
Buried area2880 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area22480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.356, 110.356, 201.453
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DBP5 / DEAD box protein 5 / Helicase CA5/6 / Ribonucleic acid-trafficking protein 8


分子量: 21252.605 Da / 分子数: 1 / 断片: Dbp5-CTD / 変異: L327V,H337R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DBP5, RAT8, YOR046C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P20449, RNA helicase
#2: タンパク質 Nucleoporin GLE1 / Nuclear pore protein GLE1 / RNA export factor GLE1


分子量: 34602.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: BRR3, D1049, GLE1, RSS1, YDL207W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q12315

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非ポリマー , 4種, 62分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 3350, 100 mM HEPES pH 8.0, 50 mM NaOAc, 200mM LiS04, 10 mM HEPES pH 7.5, 100mM NaCl, 1mM DTT, 0.5 mM IP6, 5% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9796, 0.9798, 1.020
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月13日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
20.97981
31.021
Reflection冗長度: 15.5 % / Av σ(I) over netI: 18.95 / 数: 582758 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Χ2: 1.07 / D res high: 2.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 37575 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.815099.610.0470.94215.3
4.625.8110010.0881.06515.4
4.034.6210010.0771.06415.6
3.664.0310010.0991.07115.6
3.43.6610010.1481.05815.6
3.23.410010.2151.07415.6
3.043.210010.3121.0815.6
2.913.0410010.4711.13715.6
2.82.9110010.5891.10915.6
2.72.810010.7461.07615.2
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 42284 / Num. obs: 42284 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 42.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.697.40.6942660.9681100
2.69-2.87.60.56441951.0151100
2.8-2.937.60.41742291.0441100
2.93-3.087.60.30842411.0841100
3.08-3.287.60.20242141.0961100
3.28-3.537.60.12542261.071100
3.53-3.887.60.08142351.0221100
3.88-4.457.60.06142240.996199.9
4.45-5.67.40.06742200.978199.8
5.6-507.50.03542340.976199.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 2.6 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.51 / 反射: 23060
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
3 wavelength110.97967-8.6
3 wavelength120.97973.75-9.04
3 wavelength131.01990.31-3.37
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se38.0990.2070.4340.9811.066
2Se36.7090.1510.4250.5160.975
3Se600.2680.5490.9281.084
4Se600.1130.2990.5440.92
5Se600.0750.3780.0971.034
6Se600.0750.4450.211.098
7Se600.0780.4260.6260.848
8Se600.0420.4060.2170.898
9Se58.2450.0840.4370.2480.71
10Se600.1260.3160.9470.951
11Se600.0460.5040.2610.85
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
9.49-10000.881161
5.95-9.490.851961
4.64-5.950.792454
3.92-4.640.722862
3.46-3.920.613221
3.13-3.460.463546
2.88-3.130.283819
2.68-2.880.084036

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.14位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ELVES精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→48.393 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.71 / SU ML: 0.34 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2132 1974 4.98 %Random
Rwork0.1871 ---
all0.1884 39606 --
obs0.1884 39606 93.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.931 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 129.28 Å2 / Biso mean: 58.1632 Å2 / Biso min: 31.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.8169 Å2-0 Å20 Å2
2---14.8169 Å20 Å2
3---29.6337 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3808 0 59 57 3924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033937
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6775329
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047602
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9681509
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5996-2.66460.33051210.29172404252583
2.6646-2.73660.29891350.27932390252584
2.7366-2.81710.36311390.26482449258886
2.8171-2.90810.30071360.26012531266788
2.9081-3.0120.30921310.24282548267989
3.012-3.13250.2491350.23992697283294
3.1325-3.27510.25971500.20842731288195
3.2751-3.44770.21231430.20322801294497
3.4477-3.66370.22671440.17962816296098
3.6637-3.94640.18611460.15932865301199
3.9464-4.34330.19911480.15362829297799
4.3433-4.97130.15231510.140828583009100
4.9713-6.26110.20861430.18252851299499
6.2611-48.40110.1571520.16362862301499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6353-0.184-1.95252.7534-1.37442.90370.05190.07460.1674-0.03410.02850.19460.1092-0.3855-00.4106-0.0149-0.04370.5471-0.09910.618917.946461.7387105.2015
22.21721.0037-0.84382.0309-1.63651.8307-0.0135-0.0962-0.31490.0614-0.0851-0.67920.30880.377300.6186-0.0049-0.02750.666-0.12470.713823.727653.6898115.5027
32.5198-0.6014-0.10292.62431.00712.63060.0235-0.12180.78720.06430.1336-0.135-0.11260.03500.3955-0.0263-0.02340.4342-0.06310.613742.951571.2632100.3666
44.1014-0.04990.5622.86870.2572.01570.03310.27870.0406-0.20840.08760.03730.0658-0.0859-00.43680.0247-0.00910.4962-0.04980.359247.441854.819887.4052
50.0069-0.00540.00070.0045-0.00280.0250.402-1.1-0.66071.10810.10860.07070.7526-0.367200.5499-0.0208-0.05490.7611-0.15540.71247.202962.7045110.0244
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESSEQ 303:389A303 - 389
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESSEQ 390:482A390 - 482
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND RESSEQ 244:379B244 - 379
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESSEQ 380:538B380 - 538
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESSEQ 3001B3001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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