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- PDB-3peg: Crystal structure of Neurofibromins Sec14-PH module containing a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3peg
タイトルCrystal structure of Neurofibromins Sec14-PH module containing a patient derived duplication (TD)
要素Neurofibromin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Sec14 domain / pleckstrin homology domain / PH domain / Phosphatidylethanolamin Binding / Lipid Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / Schwann cell proliferation / Schwann cell migration / negative regulation of mast cell proliferation ...positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / Schwann cell proliferation / Schwann cell migration / negative regulation of mast cell proliferation / mast cell apoptotic process / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission / vascular associated smooth muscle cell proliferation / mast cell proliferation / glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of leukocyte migration / negative regulation of neurotransmitter secretion / forebrain morphogenesis / regulation of cell-matrix adhesion / hair follicle maturation / regulation of blood vessel endothelial cell migration / cell communication / camera-type eye morphogenesis / smooth muscle tissue development / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / myeloid leukocyte migration / sympathetic nervous system development / peripheral nervous system development / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylcholine binding / metanephros development / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / phosphatidylethanolamine binding / collagen fibril organization / endothelial cell proliferation / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of bone resorption / regulation of postsynapse organization / neural tube development / artery morphogenesis / forebrain astrocyte development / negative regulation of neuroblast proliferation / adrenal gland development / negative regulation of protein import into nucleus / pigmentation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / spinal cord development / Rac protein signal transduction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of osteoclast differentiation / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of astrocyte differentiation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neuroblast proliferation / negative regulation of cell-matrix adhesion / regulation of angiogenesis / negative regulation of MAPK cascade / Schwann cell development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of stem cell proliferation / skeletal muscle tissue development / negative regulation of fibroblast proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell proliferation / extracellular matrix organization / positive regulation of GTPase activity / osteoclast differentiation / GTPase activator activity / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of cell migration / liver development / stem cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / wound healing / brain development / visual learning / cerebral cortex development / long-term synaptic potentiation / cognition / protein import into nucleus / Regulation of RAS by GAPs / osteoblast differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / MAPK cascade / presynapse / cellular response to heat / heart development / actin cytoskeleton organization / regulation of gene expression / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / angiogenesis / Ras protein signal transduction / response to hypoxia
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / : / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases ...Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / : / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase activation protein / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PEV / Neurofibromin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.524 Å
データ登録者Welti, S. / Kuen, S. / D'Angelo, I. / Scheffzek, K.
引用ジャーナル: Hum.Mutat. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical consequences of NF1 associated nontruncating mutations in the Sec14-PH module of neurofibromin.
著者: Welti, S. / Kuhn, S. / D'Angelo, I. / Brugger, B. / Kaufmann, D. / Scheffzek, K.
履歴
登録2010年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software / Item: _software.classification
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurofibromin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3398
ポリマ－33,1151
非ポリマー1,2257
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Neurofibromin
ヘテロ分子

A: Neurofibromin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,67916
ポリマ－66,2302
非ポリマー2,44914
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+2/31
Buried area6850 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.600, 104.600, 116.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Neurofibromin / Neurofibromatosis-related protein NF-1 / Neurofibromin truncated


分子量: 33114.852 Da / 分子数: 1 / 変異: insertion mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21359
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PEV / (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 720.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H78NO8P / コメント: POPE, リン脂質*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF RESIDUES 1699D-1712D CORRESPOND TO AN INSERTION BETWEEN RESIDUES 1712 AND 1713 OF ...THE SEQUENCE OF RESIDUES 1699D-1712D CORRESPOND TO AN INSERTION BETWEEN RESIDUES 1712 AND 1713 OF THE NATIVE PROTEIN. THIS INSERTION IS NEARLY A DUPLICATION OF RESIDUES 1699-1712 OF THE NATIVE PROTEIN WITH ONLY THE FIRST RESIDUE GLY BEING DIFFERENT FROM THE CORRESPONDING GLU 1699.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.65 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.05M HEPES, 39% PEG 400, 0.2M (NH4)2SO4, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→19.57 Å / Num. all: 13236 / Num. obs: 12507 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.52→2.67 Å / % possible all: 75.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.524→19.57 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 626 5.01 %5% of reflections
Rwork0.2233 ---
obs0.2254 12502 --
all-13236 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.499 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0878 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.0878 Å2-0 Å2
3----0.1755 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.524→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1963 0 73 15 2051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032077
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6132809
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.845765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.524-2.77760.34731360.29732584X-RAY DIFFRACTION85
2.7776-3.17810.30281590.25793006X-RAY DIFFRACTION98
3.1781-3.99840.27851600.22613057X-RAY DIFFRACTION98
3.9984-19.57030.23621710.2033229X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3620.09720.6672.8745-1.2010.9549-0.04860.23340.0275-0.0407-0.11270.10380.16610.14520.09750.39290.0079-0.03910.4165-0.00540.355378.0958-9.510925.141
21.52850.58730.81150.34150.4651.8268-0.56320.508-0.377-0.47650.05380.3462-0.499-0.36320.29450.5526-0.0544-0.18590.5835-0.13810.463175.89612.573519.7403
30.566-0.53890.07720.9748-0.67570.8930.01540.1398-0.2170.37940.0733-0.2331-0.39780.2131-0.11430.5011-0.0509-0.06220.34430.01670.521671.626212.759128.3455
40.88820.1424-0.15692.1255-1.14220.8655-0.0468-0.16670.06640.8790.24980.643-0.6245-0.1465-0.26830.60470.05490.14740.4402-0.01450.542757.95514.729431.2336
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1566:1683)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 1684:1709D)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 1710D:1765)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 1766:1816)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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