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- PDB-3pe4: Structure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pe4
タイトルStructure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a peptide substrate
要素
  • Casein kinase II subunit alpha
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / GT-B / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / Receptor Mediated Mitophagy / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Synthesis of PC / Sin3-type complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / negative regulation of apoptotic signaling pathway / histone acetyltransferase complex / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / response to nutrient / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / Signal transduction by L1 / cell projection / cellular response to glucose stimulus / circadian regulation of gene expression / Hsp90 protein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to insulin / PML body / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / mitochondrial membrane / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cold-induced thermogenesis / HATs acetylate histones / chromatin organization / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Nam, Y. / Jiang, J. / Sliz, P. / Walker, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure of human O-GlcNAc transferase and its complex with a peptide substrate.
著者: Lazarus, M.B. / Nam, Y. / Jiang, J. / Sliz, P. / Walker, S.
履歴
登録2010年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,8439
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,0975
水15,385854
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9695
ポリマ－82,3732
非ポリマー5963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area28710 Å2
手法PISA
2
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8734
ポリマ－82,3732
非ポリマー5002
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area27960 Å2
手法PISA
3
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,93910
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,1936
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area10230 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area52720 Å2
手法PISA
4
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7478
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,0004
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area9990 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area51130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.6, 136.7, 153.5
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 102.9, 90.0
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 315:619 or resseq 621:633 or resseq...
211chain C and (resseq 336:619 or resseq 621:633 or resseq...
112chain B and (resseq 13:26 )
212chain D and (resseq 13:26 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 2 / 断片: hOGT4.5, UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15294, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 1398.562 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 340-352 / 由来タイプ: 合成
詳細: This is a synthetically made peptide of a sequence that occurs naturally in humans
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68400
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 854 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.6M Lithium Sulfate, 0.1M Bis Tris Propane pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 143873 / Num. obs: 141571 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 21.792 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 94.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→30 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 7099 5.02 %
Rwork0.224 --
obs0.2254 141555 98.38 %
all-143886 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.408 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2691 Å20 Å23.1097 Å2
2---1.5422 Å20 Å2
3---3.8112 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11015 0 65 854 11934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0515573
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3124299
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052020
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A5385X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C5385X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
21B95X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D95X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.017
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.97220.27792040.21863993X-RAY DIFFRACTION87
1.9722-1.99540.24562240.20594211X-RAY DIFFRACTION93
1.9954-2.01970.23212440.19344369X-RAY DIFFRACTION96
2.0197-2.04530.2592390.19174510X-RAY DIFFRACTION99
2.0453-2.07220.22822170.18894484X-RAY DIFFRACTION100
2.0722-2.10050.24852100.19874559X-RAY DIFFRACTION99
2.1005-2.13050.25182440.20214555X-RAY DIFFRACTION99
2.1305-2.16230.22372320.20044515X-RAY DIFFRACTION99
2.1623-2.19610.25382420.20094500X-RAY DIFFRACTION100
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2.2706-2.31190.25492380.21354531X-RAY DIFFRACTION99
2.3119-2.35630.25042200.21544553X-RAY DIFFRACTION99
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2.6462-2.7240.25812050.22114572X-RAY DIFFRACTION99
2.724-2.81190.26222190.22794551X-RAY DIFFRACTION99
2.8119-2.91230.24862430.23114503X-RAY DIFFRACTION99
2.9123-3.02880.25912590.2324543X-RAY DIFFRACTION100
3.0288-3.16650.23912360.22644509X-RAY DIFFRACTION99
3.1665-3.33330.24932480.22664524X-RAY DIFFRACTION99
3.3333-3.54180.25312480.2184540X-RAY DIFFRACTION99
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4.1977-4.8030.22982450.20964480X-RAY DIFFRACTION97
4.803-6.04310.26772260.24214291X-RAY DIFFRACTION94
6.0431-29.98480.27972430.29274539X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5936-0.3760.60481.1915-0.31810.6495-0.2556-0.26520.0664-0.39640.13760.3005-0.1781-0.2927-0.02220.2910.0299-0.04860.39860.16650.2869-13.889436.3908-36.2853
20.24390.0847-0.58560.3048-0.1251.43060.1593-0.1505-0.1005-0.460.22250.21350.27750.1082-0.13120.3222-0.0091-0.09710.29230.08840.1766-6.39632.4652-37.3097
30.8692-0.1359-0.17210.46860.0485-0.01590.05050.22140.04480.01040.07390.0031-0.0291-0.0667-0.07940.07230.03190.02720.08070.04050.0208-5.135341.0682-14.9635
40.2272-0.03710.13560.4407-0.2790.33860.12550.09680.0608-0.0866-0.00620.02550.0417-0.0399-0.04290.1260.07090.03190.0610.03890.05-25.207944.3529-2.8034
50.1734-0.1089-0.10740.789-0.04170.34040.0770.0971-0.0097-0.2713-0.04990.06350.10110.0108-0.02340.15940.0421-0.03660.0707-0.00560.0029-25.51116.7233-2.2769
60.06260.1817-0.19940.9437-0.5150.6885-0.04530.0265-0.00980.304-0.0152-0.1264-0.1840.00780.04180.87840.2122-0.38290.39420.01220.4165-15.825429.881643.8851
70.2386-0.2708-0.21540.47340.1780.1641-0.0863-0.0932-0.11330.38020.05040.2568-0.0344-0.04810.02530.19060.03250.0590.10530.02990.0329-17.236917.944538.5677
80.98760.23920.23140.7333-0.21030.1153-0.0414-0.46830.20820.63750.18630.1320.0234-0.1135-0.06220.22960.0143-0.05630.1588-0.07550.0258-11.685422.32940.007
90.290.029-0.00620.4289-0.07320.22180.0477-0.00190.08320.0583-0.01370.0904-0.0271-0.0030.00010.06260.01970.02530.0176-0.0216-0.0153-22.610831.094622.1111
100.03610.03590.05910.06610.10610.12590.00410.0164-0.0517-0.0178-0.03650.15140.0438-0.14190.00390.1576-0.0078-0.09590.1526-0.03050.1183-41.712713.2751-4.6504
110.4602-0.11510.30880.1707-0.32110.53960.06320.04110.3422-0.1739-0.1417-0.16040.04760.0345-0.01940.13230.01960.03170.09990.0110.116-12.185429.86984.3781
120.0127-0.3199-0.19420.8256-0.11751.0839-0.0738-0.1194-0.01290.06890.026-0.12360.0490.38260.05720.10.02510.0130.15550.02330.023418.116-28.81362.7882
130.101-0.12980.15390.2418-0.05070.0502-0.2174-0.07850.1129-0.02170.1669-0.3830.20140.00320.00480.09040.1356-0.0795-0.2370.3794-0.32565.784-33.252724.4819
140.41650.079-0.08220.744-0.05220.1469-0.0131-0.01480.06750.0108-0.0364-0.2095-0.00120.04590.05280.05020.0046-0.01880.04750.03430.06345.2595-5.485424.9157
150.6611-0.4246-0.56081.15420.36980.5286-0.0902-0.00280.01710.16780.0762-0.00010.01520.0133-0.00020.40370.0713-0.26070.43930.26930.656-41.7161-18.681320.9162
160.0875-0.118-0.14990.3545-0.00040.1869-0.0024-0.0048-0.00770.25480.04150.3699-0.0564-0.0825-0.02820.08760.02510.06250.09570.0230.1416-36.2885-6.739921.6538
170.0492-0.0587-0.01080.1142-0.00890.0157-0.1217-0.0276-0.07440.067-0.02190.03170.0102-0.12680.09360.26850.03490.1080.378-0.03740.4344-33.7586-5.07633.1547
180.25030.11880.38120.7233-0.08270.77120.0093-0.0230.0365-0.01110.17470.54930.249-0.4614-0.18180.0966-0.0479-0.06860.18040.08230.2418-39.3507-12.405612.7959
190.3869-0.06960.03550.26840.0710.1557-0.015-0.02-0.0190.0767-0.03390.05860.0423-0.0166-0.0270.0887-0.01070.01910.02570.0306-0.02-16.762-18.299826.3229
200.2392-0.3810.06720.6877-0.12580.0228-0.0287-0.02990.08110.0215-0.08940.00920.0123-0.04370.06750.1080.0636-0.0540.5171-0.11020.21941.6472-7.501345.6071
210.2153-0.08090.05490.0312-0.01780.18460.08290.07870.0799-0.1797-0.109-0.06830.32530.02250.01720.15730.02430.01150.08960.02240.0209-2.9785-18.656512.4991
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 315:334)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 335:348)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 349:456)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 457:514)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 515:712)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 713:718)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 719:744)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 745:784)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 785:1007)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 1008:1028)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 1:30)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain C and resid 336:455)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain C and resid 456:514)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain C and resid 515:712)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain C and resid 713:718)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain C and resid 719:744)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain C and resid 745:763)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain C and resid 764:784)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain C and resid 785:1026)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain C and resid 1027:1126)
21X-RAY DIFFRACTION21(chain D and resid 1:30)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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