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万見
- PDB-3pe1: Crystal structure of human protein kinase CK2 alpha subunit in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pe1
タイトルCrystal structure of human protein kinase CK2 alpha subunit in complex with the inhibitor CX-4945
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードtransferase/transferase inhibitor / Kinase / CK2-inhibitor complex / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3NG / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Battistutta, R. / Papinutto, E. / Lolli, G. / Pierre, F. / Haddach, M. / Ryckman, D.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Unprecedented selectivity and structural determinants of a new class of protein kinase CK2 inhibitors in clinical trials for the treatment of cancer.
著者: Battistutta, R. / Cozza, G. / Pierre, F. / Papinutto, E. / Lolli, G. / Sarno, S. / O'Brien, S.E. / Siddiqui-Jain, A. / Haddach, M. / Anderes, K. / Ryckman, D.M. / Meggio, F. / Pinna, L.A.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2009
タイトル: Quinalizarin as a potent, selective and cell-permeable inhibitor of protein kinase CK2.
著者: Cozza, G. / Mazzorana, M. / Papinutto, E. / Bain, J. / Elliott, M. / di Maira, G. / Gianoncelli, A. / Pagano, M.A. / Sarno, S. / Ruzzene, M. / Battistutta, R. / Meggio, F. / Moro, S. / Zagotto, G. / Pinna, L.A.
履歴
登録2010年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8795
ポリマ－40,2411
非ポリマー6384
水7,062392
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.478, 46.087, 63.493
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.590, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40240.902 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-3NG / 5-[(3-chlorophenyl)amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid / CX-4945


分子量: 349.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12ClN3O2 / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 32% PEG 4000, 0.2M Li2SO4, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月6日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.09 Å / Num. all: 41497 / Num. obs: 41165 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 17.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 5905 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ElettraXRD1 in house softwareデータ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2PVR

2pvr


解像度: 1.6→31.2 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8755 / SU ML: 0.19 / Isotropic thermal model: Isotropic + TLS parameters / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2026 2092 5.04 %RANDOM
Rwork0.1601 ---
obs0.1622 41165 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.254 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 88.01 Å2 / Biso mean: 24.8938 Å2 / Biso min: 7.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.2877 Å20 Å2-0.3024 Å2
2--4.8362 Å2-0 Å2
3---0.4515 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→31.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2765 0 40 392 3197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9873924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7321095
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5988-1.65590.27962030.22213807401097
1.6559-1.72220.26252200.20639314151100
1.7222-1.80060.27412090.19523905411499
1.8006-1.89550.24472030.17533811401497
1.8955-2.01430.20461750.156740524227100
2.0143-2.16970.18481980.151639334131100
2.1697-2.3880.20292270.15739314158100
2.388-2.73340.20272020.16293978418099
2.7334-3.44310.20092270.159239744201100
3.4431-31.20570.17452280.143740564284100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1150.1019-0.04010.08210.01180.0613-0.27420.2822-0.39050.0840.1448-0.20450.0094-0.24620.00110.2097-0.02260.060.1638-0.06180.272.091-54.560414.0828
20.05760.03240.09560.0708-0.02920.1962-0.25410.3196-0.3054-0.13170.1872-0.37320.07310.1017-0.00020.21130.03420.02820.2387-0.1590.393321.7729-55.02429.1839
30.8615-0.04150.40260.74640.57080.6063-0.05240.1145-0.02620.0139-0.14650.11830.00490.1455-00.1165-0.0221-0.00420.1873-0.0410.179132.2796-32.234214.4244
40.68020.41860.03750.36070.28620.3293-0.04730.1309-0.10550.03930.0197-0.16150.01980.097400.1099-0.0046-0.00830.1549-0.05540.175426.7866-39.846511.7627
50.7894-0.2964-0.16160.6322-0.6680.2346-0.13670.23850.09020.15470.1765-0.2533-0.0297-0.20190.0020.07520.0185-0.01350.1546-0.03130.07258.062-30.61898.0278
60.976-0.0513-0.3760.2103-0.26140.2583-0.04440.113-0.07940.02720.0196-0.0624-0.0088-0.00240.00010.11470.0066-0.00890.0825-0.02180.11399.9849-39.268816.8877
70.7595-0.5496-0.1860.3958-0.2180.7272-0.0966-0.02350.00680.18570.0129-0.0357-0.0359-0.048900.16650.0081-0.00910.08850.00140.0969-2.4746-38.075727.8991
80.2218-0.0781-0.03590.29270.22870.156-0.12820.03650.00770.09520.03530.15820.11090.0336-00.20650.03440.01710.15690.02490.1356-10.554-34.862828.7324
90.593-0.0802-0.1080.7474-0.11310.54680.0030.2468-0.00850.03660.01150.1122-0.0101-0.182500.09660.00190.00110.16620.01590.0877-4.3882-32.50910.1389
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:14)A3 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 15:32)A15 - 32
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 33:74)A33 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 75:118)A75 - 118
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 119:153)A119 - 153
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 154:224)A154 - 224
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 225:269)A225 - 269
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 270:282)A270 - 282
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 283:329)A283 - 329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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