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- PDB-3pdh: Structure of Sir2Tm bound to a propionylated peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pdh
タイトルStructure of Sir2Tm bound to a propionylated peptide
要素
  • Cellular tumor antigen p53 18-residue peptide
  • NAD-dependent deacetylase
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / deacetylase / deacylase / depropionylase / N6-propionyl-lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria ...protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / T cell lineage commitment / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ER overload response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of DNA replication / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / Pyroptosis / mitophagy / cellular response to UV-C / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / NAD+ binding / neuroblast proliferation / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somitogenesis / embryonic organ development / chromosome organization / T cell proliferation involved in immune response / type II interferon-mediated signaling pathway / glial cell proliferation / viral process / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to actinomycin D / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to glucose starvation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of fibroblast proliferation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to salt stress
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 ...Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / TPP-binding domain / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wolberger, C. / Bheda, P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Structure of Sir2Tm bound to a propionylated peptide.
著者: Bheda, P. / Wang, J.T. / Escalante-Semerena, J.C. / Wolberger, C.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase
D: Cellular tumor antigen p53 18-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7893
ポリマ－29,7232
非ポリマー651
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.561, 60.013, 106.345
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase / Regulatory protein SIR2 homolog


分子量: 27569.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: npdA, Sir2, TM_0490 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9WYW0, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 18-residue peptide / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 2153.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized propionylated p53 peptide / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Crystals were obtained from 1:1 mix of protein and the well solution (9.5% (w/v) PEG3350, 100 mM CHES buffer), pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月14日 / 詳細: Bent conical Si-mirror (Rh coated)
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30.01 Å / Num. all: 28402 / Num. obs: 28346 / % possible obs: 99.82 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.639 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H4F

2h4f


解像度: 1.8→30.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.722 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2101 1430 5 %RANDOM
Rwork0.16493 ---
obs0.16715 26911 99.82 %-
all-28402 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.398 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å2-0 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1958 0 1 247 2206
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0222092
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6121.9892839
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95133616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7575274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89224.30193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.69615.012402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0861514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02408
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.191.51285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4431.5517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82822094
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8693807
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1174.5731
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 104 -
Rwork0.235 1931 -
obs--98.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6918-0.4191.72893.36261.20535.6811-0.08710.08280.1569-0.2668-0.002-0.0493-0.44010.2530.08910.1278-0.01090.00230.0414-0.01790.0637-4.59536.55714.382
21.6503-0.4182-0.0571.675-0.26612.634-0.02810.0073-0.10130.0078-0.0086-0.040.14350.00920.03670.0192-0.0093-0.00020.0232-0.00230.04092.8369.52710.236
34.20010.2941-1.58119.14631.738426.8497-0.309-0.8774-0.25331.06730.1701-0.38011.15221.06530.13890.30250.1222-0.03160.21650.0380.1464.8421.33129.914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 74
2X-RAY DIFFRACTION1A119 - 163
3X-RAY DIFFRACTION2A1 - 33
4X-RAY DIFFRACTION2A76 - 117
5X-RAY DIFFRACTION2A165 - 246
6X-RAY DIFFRACTION3D2 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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