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- PDB-3pbk: Structural and Functional Studies of Fatty Acyl-Adenylate Ligases... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pbk
タイトルStructural and Functional Studies of Fatty Acyl-Adenylate Ligases from E. coli and L. pneumophila
要素Fatty Acyl-Adenylate Ligase
キーワードLIGASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC / FAAL / FATTY ACID AMP LIGASE / ATP-dependent AMP-binding enzyme family
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylyltransferase activity / ligase activity, forming carbon-sulfur bonds / lipid biosynthetic process / catalytic activity / fatty acid biosynthetic process / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, N-terminal domain / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, N-terminal domain / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1ZZ / Putative saframycin Mx1 synthetase B / Putative saframycin Mx1 synthetase B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhang, Z. / Burley, S.K. / Swaminathan, S. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Studies of Fatty Acyl Adenylate Ligases from E. coli and L. pneumophila.
著者: Zhang, Z. / Zhou, R. / Sauder, J.M. / Tonge, P.J. / Burley, S.K. / Swaminathan, S.
履歴
登録2010年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2011年2月23日ID: 3GQW
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月19日Group: Non-polymer description
改定 1.32021年2月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty Acyl-Adenylate Ligase
B: Fatty Acyl-Adenylate Ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9894
ポリマ－129,9302
非ポリマー1,0592
水1,56787
1
A: Fatty Acyl-Adenylate Ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4952
ポリマ－64,9651
非ポリマー5301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fatty Acyl-Adenylate Ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4952
ポリマ－64,9651
非ポリマー5301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.469, 118.336, 137.973
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fatty Acyl-Adenylate Ligase / Putative saframycin Mx1 synthetase B


分子量: 64965.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O6 / 遺伝子: c3712 / プラスミド: BC-pSGX3(BC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3) Codon+ril Stratagene / 参照: UniProt: Q8FDN4, UniProt: A0A0H2VDD9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-1ZZ / 5'-O-[(S)-(dodecanoyloxy)(hydroxy)phosphoryl]adenosine


分子量: 529.524 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H36N5O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Sodium fluoride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→89.824 Å / Num. obs: 30776 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 32.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.198 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.648 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 3.0E+53 / 解像度: 3→89.824 Å / SU ML: 0.38 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 21.43 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2508 1543 5.07 %
Rwork0.19 --
obs0.193 30439 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 2.943 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.3622 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.9783 Å20 Å2
3----5.384 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→89.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8573 0 72 87 8732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088838
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06712009
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8173246
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051562
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.09690.33721360.24442549X-RAY DIFFRACTION98
3.0969-3.20750.31621530.2452542X-RAY DIFFRACTION98
3.2075-3.3360.29211500.23372574X-RAY DIFFRACTION99
3.336-3.48780.29411390.21322598X-RAY DIFFRACTION99
3.4878-3.67170.26891260.19152617X-RAY DIFFRACTION100
3.6717-3.90170.25191370.18552602X-RAY DIFFRACTION99
3.9017-4.2030.20651330.15752630X-RAY DIFFRACTION100
4.203-4.62590.17281280.1392667X-RAY DIFFRACTION100
4.6259-5.29530.21021290.15172661X-RAY DIFFRACTION100
5.2953-6.67120.24031620.18242659X-RAY DIFFRACTION99
6.6712-89.86420.21151500.1742797X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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