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- PDB-3p95: Human mesotrypsin complexed with bovine pancreatic trypsin inhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p95
タイトルHuman mesotrypsin complexed with bovine pancreatic trypsin inhibitor variant (BPTI-K15R/R17D)
要素
  • PRSS3 protein
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Human mesotrypsin-canonical inhibitor complex / Mesotrypsin / Trypsin IV / Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor / canonical inhibitor / BPTI-K15R/R17D / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin ...Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / zymogen activation / Antimicrobial peptides / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / endothelial cell migration / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type peptidase activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / tertiary granule lumen / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Trypsin-3 / trypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2991 Å
データ登録者Salameh, M.A. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: The P2' residue is a key determinant of mesotrypsin specificity: engineering a high-affinity inhibitor with anticancer activity.
著者: Salameh, M.A. / Soares, A.S. / Hockla, A. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S.
履歴
登録2010年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRSS3 protein
E: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8113
ポリマ－30,7712
非ポリマー401
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.915, 39.095, 68.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.130, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PRSS3 protein


分子量: 24257.457 Da / 分子数: 1 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N2U3, UniProt: P35030*PLUS, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI


分子量: 6513.476 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP Residues 36-93 / 変異: K15R, R17D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG4000, 0.2M Na acetate and 100mM Tris pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.299→50 Å / Num. obs: 53441 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.21 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.299-1.323.80.2276.518041.24965
1.32-1.354.30.2120281.30771.7
1.35-1.374.50.20122801.30980.7
1.37-1.450.18525651.38591.3
1.4-1.4360.17127351.36597.1
1.43-1.466.10.15627651.37298.1
1.46-1.56.10.1427631.32198.9
1.5-1.546.20.12827811.32598.9
1.54-1.596.30.11627821.29499
1.59-1.646.40.10528121.25699.4
1.64-1.76.60.09928041.25799.4
1.7-1.766.80.09228031.26699.4
1.76-1.8470.08728141.25399.7
1.84-1.947.10.0828131.23299.9
1.94-2.067.20.07328291.18599.9
2.06-2.227.20.06928361.11899.9
2.22-2.457.20.06528581.07999.8
2.45-2.87.20.06228461.07499.9
2.8-3.536.70.05728220.94899
3.53-506.60.05727010.89591.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2008_09_13_0905位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R9P

2r9p


解像度: 1.2991→33.817 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.9487 / SU ML: 0.07 / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 10.34 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1319 2000 3.79 %
Rwork0.1105 --
obs0.1114 52821 93.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.547 Å2 / ksol: 0.485 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 119.66 Å2 / Biso mean: 19.2292 Å2 / Biso min: 6.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1026 Å20 Å20.4692 Å2
2--0.9199 Å2-0 Å2
3----3.6118 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2991→33.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 1 280 2434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0164349
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3357818
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.13334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6341087
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.2991-1.33160.1605950.1062403249862
1.3316-1.36760.14851110.0972842295374
1.3676-1.40780.11991360.08963452358889
1.4078-1.45330.1191460.08213706385296
1.4533-1.50520.11881490.08193769391897
1.5052-1.56550.12571490.07753788393798
1.5655-1.63670.11311500.07713835398599
1.6367-1.7230.10071510.07823811396299
1.723-1.83090.11671520.08513882403499
1.8309-1.97230.1181530.089238634016100
1.9723-2.17070.11311530.087238914044100
2.1707-2.48480.12721530.099138944047100
2.4848-3.13020.14031540.117439294083100
3.1302-33.82820.14491480.15353756390493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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