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- PDB-3p5c: The structure of the LDLR/PCSK9 complex reveals the receptor in a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p5c
タイトルThe structure of the LDLR/PCSK9 complex reveals the receptor in an extended conformation
要素
  • (Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9) x 2
  • Low density lipoprotein receptor variant
キーワードHYDROLASE/LIPID BINDING PROTEIN / B-propellor / Receptor / Convertase / HYDROLASE-LIPID BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / negative regulation of astrocyte activation / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / negative regulation of astrocyte activation / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / PCSK9-AnxA2 complex / low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / intestinal cholesterol absorption / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / Chylomicron clearance / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / response to caloric restriction / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / negative regulation of receptor internalization / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / cellular response to fatty acid / negative regulation of amyloid fibril formation / signaling receptor inhibitor activity / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / negative regulation of protein metabolic process / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / sorting endosome / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / protein autoprocessing / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / long-term memory / phagocytosis / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / VLDLR internalisation and degradation / phospholipid metabolic process / clathrin-coated pit / neurogenesis / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / liver development / lipid metabolic process / cellular response to insulin stimulus / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of inflammatory response / neuron differentiation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / late endosome / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / virus receptor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / early endosome / lysosome / endosome membrane / receptor complex / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Complement Clr-like EGF-like / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Complement Clr-like EGF-like / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Subtilase family / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor / Low-density lipoprotein receptor / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Lo Surdo, P. / Bottomley, M.J. / Calzetta, A. / Settembre, E.C. / Cirillo, A. / Pandit, S. / Ni, Y. / Hubbard, B. / Sitlani, A. / Carfi, A.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: Mechanistic implications for LDL receptor degradation from the PCSK9/LDLR structure at neutral pH.
著者: Lo Surdo, P. / Bottomley, M.J. / Calzetta, A. / Settembre, E.C. / Cirillo, A. / Pandit, S. / Ni, Y.G. / Hubbard, B. / Sitlani, A. / Carfi, A.
履歴
登録2010年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
L: Low density lipoprotein receptor variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,2947
ポリマ－117,1333
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)320.886, 320.886, 77.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin- ...Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9


分子量: 10490.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin- ...Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9


分子量: 57371.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質 Low density lipoprotein receptor variant


分子量: 49271.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLR / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q59FQ1, UniProt: P01130*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY
配列の詳細A AND P CHAINS COME FROM THE SAME PROPROTEIN BUT ARE SEPARATE AFTER CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.1M imidazole, 0.7M sodium acetate pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月15日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→60 Å / Num. all: 33296 / Num. obs: 33321 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 4.2→4.43 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4783 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 48.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.2→30 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3483 1660 -RANDOM
Rwork0.3246 ---
all0.326 33618 --
obs0.325 33116 98.5 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.85 Å0.8 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.59 Å1.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7840 0 4 0 7844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014844
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63262
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.52599
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.08364
LS精密化 シェル解像度: 4.2→4.35 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 174 -
Rwork0.406 --
obs-3066 97.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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