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- PDB-3p57: Crystal structure of the p300 TAZ2 domain bound to MEF2 on DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p57
タイトルCrystal structure of the p300 TAZ2 domain bound to MEF2 on DNA
要素
  • DNA (5'-D(*A*AP*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*GP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*TP*T)-3')
  • Histone acetyltransferase p300
  • Myocyte-specific enhancer factor 2A
キーワードTRANSFERASE/TRANSCRIPTION ACTIVATOR/DNA / protein-DNA complex / transcription factor / transcriptional activation / p300 / zinc finger / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION ACTIVATOR-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ERK5 cascade / ventricular cardiac myofibril assembly / mitochondrion distribution / behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity ...ERK5 cascade / ventricular cardiac myofibril assembly / mitochondrion distribution / behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / thigmotaxis / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / cardiac conduction / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / mitochondrial genome maintenance / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / protein N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Polo-like kinase mediated events / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / TGFBR3 expression / positive regulation by host of viral transcription / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / face morphogenesis / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / dendrite morphogenesis / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / STAT family protein binding / nuclear androgen receptor binding / acyltransferase activity / muscle organ development / protein acetylation / Myogenesis / histone acetyltransferase binding / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / PI5P Regulates TP53 Acetylation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / ERK/MAPK targets / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / fat cell differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Zygotic genome activation (ZGA) / RUNX3 regulates p14-ARF / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / NF-kappaB binding / negative regulation of gluconeogenesis / cellular response to nutrient levels / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
SRF-like / Transcription factor, MADS-box / CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) ...SRF-like / Transcription factor, MADS-box / CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myocyte-specific enhancer factor 2A / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1921 Å
データ登録者He, J. / Ye, J. / Riquelme, C. / Liu, J.O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Structure of p300 bound to MEF2 on DNA reveals a mechanism of enhanceosome assembly.
著者: He, J. / Ye, J. / Cai, Y. / Riquelme, C. / Liu, J.O. / Liu, X. / Han, A. / Chen, L.
履歴
登録2010年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific ..._pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myocyte-specific enhancer factor 2A
B: Myocyte-specific enhancer factor 2A
C: Myocyte-specific enhancer factor 2A
D: Myocyte-specific enhancer factor 2A
I: Myocyte-specific enhancer factor 2A
J: Myocyte-specific enhancer factor 2A
E: DNA (5'-D(*A*AP*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*GP*A)-3')
F: DNA (5'-D(*TP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*TP*T)-3')
G: DNA (5'-D(*A*AP*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*GP*A)-3')
H: DNA (5'-D(*TP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*TP*T)-3')
K: DNA (5'-D(*A*AP*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*GP*A)-3')
L: DNA (5'-D(*TP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*TP*T)-3')
P: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,44316
ポリマ－104,24713
非ポリマー1963
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.846, 90.926, 144.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 7分子 ABCDIJP

#1: タンパク質
Myocyte-specific enhancer factor 2A / Serum response factor-like protein 1


分子量: 10628.313 Da / 分子数: 6 / 断片: N terminal domain (UNP residues 2-91) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEF2, MEF2A / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02078
#4: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300


分子量: 12957.544 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase

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DNA鎖 , 2種, 6分子 EGKFHL

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*A*AP*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*GP*A)-3')


分子量: 4600.049 Da / 分子数: 3 / 断片: CH3 domain (UNP Residues 1721-1837) / Mutation: C4A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*TP*T)-3')


分子量: 4573.006 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 265分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 16% PEG 1000, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月10日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→30 Å / Num. all: 65790 / Num. obs: 59524 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.709 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.1_357精密化
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EGW

1egw


解像度: 2.1921→29.666 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 27.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2724 4968 10.09 %
Rwork0.2194 --
obs0.2247 49213 95.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.369 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2443 Å2-0 Å20 Å2
2---0.0768 Å2-0 Å2
3---1.4876 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1921→29.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5296 1785 3 262 7346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087362
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32410236
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6072990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004998
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1921-2.2170.35771270.25071161X-RAY DIFFRACTION76
2.217-2.24310.35541460.28811155X-RAY DIFFRACTION78
2.2431-2.27040.38221430.30871294X-RAY DIFFRACTION83
2.2704-2.29910.29021500.2391334X-RAY DIFFRACTION89
2.2991-2.32940.2841790.22311413X-RAY DIFFRACTION94
2.3294-2.36130.31741580.21791435X-RAY DIFFRACTION94
2.3613-2.3950.3051650.21791455X-RAY DIFFRACTION95
2.395-2.43070.31081470.22091461X-RAY DIFFRACTION95
2.4307-2.46870.28721570.22071470X-RAY DIFFRACTION96
2.4687-2.50910.27291680.21661465X-RAY DIFFRACTION96
2.5091-2.55240.26451530.2281505X-RAY DIFFRACTION98
2.5524-2.59880.33211590.23491472X-RAY DIFFRACTION97
2.5988-2.64870.29081470.22571485X-RAY DIFFRACTION97
2.6487-2.70280.28451510.23251512X-RAY DIFFRACTION97
2.7028-2.76150.34591750.23781503X-RAY DIFFRACTION99
2.7615-2.82570.29491700.25661481X-RAY DIFFRACTION98
2.8257-2.89630.2971570.26611531X-RAY DIFFRACTION98
2.8963-2.97450.32021890.25231484X-RAY DIFFRACTION98
2.9745-3.0620.3151770.25551502X-RAY DIFFRACTION98
3.062-3.16070.30991830.25961509X-RAY DIFFRACTION99
3.1607-3.27350.3081740.23771536X-RAY DIFFRACTION99
3.2735-3.40440.25461850.22271517X-RAY DIFFRACTION99
3.4044-3.55910.24961820.20731529X-RAY DIFFRACTION100
3.5591-3.74640.27231810.18951511X-RAY DIFFRACTION99
3.7464-3.98060.23861760.19521554X-RAY DIFFRACTION99
3.9806-4.28710.21881680.181561X-RAY DIFFRACTION100
4.2871-4.7170.21031770.16431553X-RAY DIFFRACTION100
4.717-5.3960.20311660.17511595X-RAY DIFFRACTION100
5.396-6.7850.26781830.1941592X-RAY DIFFRACTION100
6.785-29.66850.16371750.15821670X-RAY DIFFRACTION99
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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