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- PDB-3p56: The structure of the human RNase H2 complex defines key interacti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p56
タイトルThe structure of the human RNase H2 complex defines key interaction interfaces relevant to enzyme function and human disease
要素
  • Ribonuclease H2 subunit A
  • Ribonuclease H2 subunit B
  • Ribonuclease H2 subunit C
キーワードHYDROLASE/REPLICATION / RNase H fold / triple beta-barrel / Nuclease that cleaves RNA/DNA hybrids / Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA) and RNA/DNA hybrids / nucleus / HYDROLASE-REPLICATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleotide metabolic process / ribonuclease H2 complex / regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication, removal of RNA primer / RNA catabolic process / ribonuclease H / RNA nuclease activity / mismatch repair / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of fibroblast proliferation ...ribonucleotide metabolic process / ribonuclease H2 complex / regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication, removal of RNA primer / RNA catabolic process / ribonuclease H / RNA nuclease activity / mismatch repair / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of fibroblast proliferation / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / fibroblast proliferation / gene expression / in utero embryonic development / DNA replication / negative regulation of gene expression / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H2, subunit C / : / Ribonuclease H2 non-catalytic subunit (Ylr154p-like) / Ribonuclease H2 subunit B, wHTH domain / Ribonuclease H2 subunit B / Rnh202, triple barrel domain / Ydr279p protein family (RNase H2 complex component) wHTH domain / Ydr279p protein triple barrel domain / Ribonuclease HII, helix-loop-helix cap domain superfamily / Ribonuclease H2, subunit A ...Ribonuclease H2, subunit C / : / Ribonuclease H2 non-catalytic subunit (Ylr154p-like) / Ribonuclease H2 subunit B, wHTH domain / Ribonuclease H2 subunit B / Rnh202, triple barrel domain / Ydr279p protein family (RNase H2 complex component) wHTH domain / Ydr279p protein triple barrel domain / Ribonuclease HII, helix-loop-helix cap domain superfamily / Ribonuclease H2, subunit A / Ribonuclease HII/HIII / Ribonuclease HII/HIII domain / Ribonuclease HII / Ribonuclease (RNase) H type-2 domain profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease H2 subunit A / Ribonuclease H2 subunit B / Ribonuclease H2 subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.06 Å
データ登録者Bubeck, D. / Graham, S.C. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2011
タイトル: The Structure of the Human RNase H2 Complex Defines Key Interaction Interfaces Relevant to Enzyme Function and Human Disease.
著者: Reijns, M.A. / Bubeck, D. / Gibson, L.C. / Graham, S.C. / Baillie, G.S. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P.
履歴
登録2010年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease H2 subunit A
B: Ribonuclease H2 subunit B
C: Ribonuclease H2 subunit C
D: Ribonuclease H2 subunit A
E: Ribonuclease H2 subunit B
F: Ribonuclease H2 subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,8116
ポリマ-155,8116
非ポリマー00
00
1
A: Ribonuclease H2 subunit A
B: Ribonuclease H2 subunit B
C: Ribonuclease H2 subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9063
ポリマ-77,9063
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8680 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area25340 Å2
手法PISA
2
D: Ribonuclease H2 subunit A
E: Ribonuclease H2 subunit B
F: Ribonuclease H2 subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9063
ポリマ-77,9063
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)212.238, 42.302, 186.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease H2 subunit A / RNase H2 subunit A / Aicardi-Goutieres syndrome 4 protein / AGS4 / RNase H(35) / Ribonuclease HI ...RNase H2 subunit A / Aicardi-Goutieres syndrome 4 protein / AGS4 / RNase H(35) / Ribonuclease HI large subunit / RNase HI large subunit / Ribonuclease HI subunit A


分子量: 33343.820 Da / 分子数: 2 / 変異: D34A, D169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNASEH2A, RNASEHI, RNHIA / プラスミド: polycistronic construct based on pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 / 参照: UniProt: O75792, ribonuclease H
#2: タンパク質 Ribonuclease H2 subunit B / RNase H2 subunit B / Aicardi-Goutieres syndrome 2 protein / AGS2 / Deleted in lymphocytic leukemia ...RNase H2 subunit B / Aicardi-Goutieres syndrome 2 protein / AGS2 / Deleted in lymphocytic leukemia 8 / Ribonuclease HI subunit B


分子量: 26699.691 Da / 分子数: 2 / Fragment: RNASEH2B, UNP residues 2-226 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLEU8, RNASEH2B / プラスミド: polycistronic construct based on pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 / 参照: UniProt: Q5TBB1
#3: タンパク質 Ribonuclease H2 subunit C / RNase H2 subunit C / Aicardi-Goutieres syndrome 3 protein / AGS3 / RNase H1 small subunit / ...RNase H2 subunit C / Aicardi-Goutieres syndrome 3 protein / AGS3 / RNase H1 small subunit / Ribonuclease HI subunit C


分子量: 17862.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AYP1, RNASEH2C / プラスミド: polycistronic construct based on pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 / 参照: UniProt: Q8TDP1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.87 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.1M bis-Tris pH6.5, 0.2M KNO3, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月9日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.06→30 Å / Num. obs: 13282 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Χ2: 1.483 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
4.06-4.253.50.6913390.87398.7
4.25-4.423.70.62212640.9398.6
4.42-4.623.70.46513331.02298.7
4.62-4.863.70.43412901.06198.1
4.86-5.163.90.37913121.14698.6
5.16-5.563.90.36313071.08498.8
5.56-6.1140.33213551.17698.8
6.11-6.994.20.2513411.44999
6.99-8.774.30.15413402.15798.5
8.77-304.10.07614013.38697.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
BUSTER2.9.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: re-refined PDB ID: 3KIO
解像度: 4.06→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7988 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7421 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.379 659 4.96 %RANDOM
Rwork0.3744 ---
obs0.3747 13281 --
原子変位パラメータBiso max: 290.28 Å2 / Biso mean: 188.0547 Å2 / Biso min: 37.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-54.7047 Å20 Å229.0948 Å2
2---27.6969 Å20 Å2
3----27.0078 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.728 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.06→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7359 0 0 0 7359
拘束条件
Refine-IDタイプWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22902
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes1132
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes11515
X-RAY DIFFRACTIONt_it752720
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion10145
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact77284
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d752720.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1026720.96
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.11
LS精密化 シェル解像度: 4.06→4.38 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2809 121 5.1 %
Rwork0.2846 2250 -
all0.2844 2371 -
obs-2371 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.4175-2.57743.39127.6283-2.54314.94130.00750.12870.1977-0.17940.13370.0692-0.50860.4452-0.1412-0.3464-0.1290.1455-0.304-0.1719-0.2583147.88363.960680.9245
29.06941.2303-2.38035.0837-2.73524.59540.0289-0.0394-0.1168-0.036-0.17540.3699-0.0438-0.52990.1465-0.2359-0.165-0.13530.3040.08370.276494.4355-7.424764.1223
39.07073.1025-2.59626.5299-1.14147.5602-0.01130.334-0.3051-0.4421-0.06060.19630.4787-0.22980.0719-0.2838-0.0824-0.0905-0.2027-0.11570.0063117.6733-5.746263.2687
47.5025-2.58312.79468.3155-2.50349.12840.02960.20760.0678-0.27220.0905-0.011-0.3450.1348-0.1201-0.08110.1424-0.03810.304-0.13320.3009187.453314.6083171.6787
58.8654-0.003-1.89068.0048-2.94027.7655-0.0076-0.0505-0.1069-0.133-0.07990.22330.0601-0.42960.08750.0544-0.0194-0.18750.3040.04490.2556134.32613.2084156.2253
68.96171.3608-2.81448.3155-0.09737.4724-0.01870.1437-0.1615-0.1442-0.09670.14750.2627-0.15410.11540.11970.0921-0.07960.304-0.13370.2845157.6094.7655156.0047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A10 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B12 - 226
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C14 - 160
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D10 - 299
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E12 - 226
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }F14 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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