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万見
- PDB-3p4u: Crystal structure of active caspase-6 in complex with Ac-VEID-CHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p4u
タイトルCrystal structure of active caspase-6 in complex with Ac-VEID-CHO inhibitor
要素
  • (Caspase-6) x 2
  • Ac-VEID-CHO inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / caspase / Huntington's disease / competitive inhibition / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / cysteine-type peptidase activity / epithelial cell differentiation / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-L-valyl-L-alpha-glutamyl-N-[(2S)-1-carboxy-3-hydroxypropan-2-yl]-L-isoleucinamide / Caspase-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mueller, I. / Lamers, M.B.A.C. / Ritchie, A.J. / Dominguez, C. / Munoz, I. / Maillard, M. / Kiselyov, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structures of active and inhibitor-bound human Casp6
著者: Mueller, I. / Lamers, M.B.A.C. / Ritchie, A.J. / Dominguez, C. / Munoz, I. / Maillard, M. / Kiselyov, A.
履歴
登録2010年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月2日Group: Refinement description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6
C: Caspase-6
D: Caspase-6
E: Ac-VEID-CHO inhibitor
F: Ac-VEID-CHO inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0356
ポリマ－63,0356
非ポリマー00
水11,043613
1
A: Caspase-6
B: Caspase-6
E: Ac-VEID-CHO inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5183
ポリマ－31,5183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5790 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area11510 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-6
D: Caspase-6
F: Ac-VEID-CHO inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5183
ポリマ－31,5183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area11490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.455, 89.500, 61.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細chains A & B & C & D

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要素

#1: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 18421.861 Da / 分子数: 2 / 断片: unp reisidues 24-179 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6, MCH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 12609.141 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 193-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6, MCH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#3: タンパク質・ペプチド Ac-VEID-CHO inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 486.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic construct
参照: N-acetyl-L-valyl-L-alpha-glutamyl-N-[(2S)-1-carboxy-3-hydroxypropan-2-yl]-L-isoleucinamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 613 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.05 M calcium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5 and 12% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.904 Å / Num. all: 40267 / Num. obs: 40267 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-24.50.3132.41948143620.31368.7
2-2.125.30.25332999156640.25393.8
2.12-2.275.50.19142926953400.19194.6
2.27-2.455.70.1614.72856750320.16195.4
2.45-2.696.10.1385.52863846700.13896.4
2.69-36.40.1086.92748942730.10897.1
3-3.476.80.0769.42597938020.07697.5
3.47-4.257.60.0611.32448932090.0698.3
4.25-6.017.60.05411.61929325380.05499
6.01-19.9047.20.05610.1990813770.05696.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å13.82 Å
Translation2.5 Å13.82 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.174 / WRfactor Rwork: 0.1414 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.9109 / SU B: 2.407 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.1412 / SU Rfree: 0.1268 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1854 2030 5 %RANDOM
Rwork0.1496 ---
obs0.1514 40238 91.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.16 Å2 / Biso mean: 10.7916 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20.12 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3879 0 0 613 4492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224016
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022720
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.051.9615437
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7853.0016606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9435496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.29523.28186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.53415657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5261523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3931.52442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0751.5990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78123925
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.30331574
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1824.51504
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 99 -
Rwork0.196 1793 -
all-1892 -
obs--59.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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