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- PDB-3p4f: Structural and biochemical insights into MLL1 core complex assemb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p4f
タイトルStructural and biochemical insights into MLL1 core complex assembly and regulation.
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase MLL
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION / beta-propeller / scaffold / MLL1 / RbBP5
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / definitive hemopoiesis / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / embryonic hemopoiesis / anterior/posterior pattern specification / exploration behavior / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / regulation of embryonic development / membrane depolarization / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / homeostasis of number of cells within a tissue / methylated histone binding / post-embryonic development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / skeletal system development / gluconeogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lysine-acetylated histone binding / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / protein modification process / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / methylation / regulation of cell cycle / transcription cis-regulatory region binding / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain ...Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Avdic, V. / Zhang, P. / Lanouette, S. / Groulx, A. / Tremblay, V. / Brunzelle, J.B. / Couture, J.-F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical insights into MLL1 core complex assembly.
著者: Avdic, V. / Zhang, P. / Lanouette, S. / Groulx, A. / Tremblay, V. / Brunzelle, J. / Couture, J.-F.
履歴
登録2010年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: Retinoblastoma-binding protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase MLL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0553
ポリマ－37,0553
非ポリマー00
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.850, 81.350, 81.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34707.367 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Retinoblastoma-binding protein 5 / RBBP-5 / Retinoblastoma-binding protein RBQ-3


分子量: 1284.280 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 371-381 / Mutation: Y381D / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide (New England peptide) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15291
#3: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase MLL / Zinc finger protein HRX / ALL-1 / Trithorax-like protein / Lysine N-methyltransferase 2A


分子量: 1063.190 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 3761-3770 / Mutation: S3763A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide (New England peptide) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.11 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M ammonium citrate (buffered with hydrochloric acid/sodium hydroxide to pH 7.0) and 18% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月18日
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→32.6 Å / Num. all: 15532 / Num. obs: 15413 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 5 / Biso Wilson estimate: 53.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H14

2h14


解像度: 2.35→32.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9467 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9255 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2491 771 5.01 %RANDOM
Rwork0.1938 ---
obs0.1965 15380 --
all-15413 --
原子変位パラメータBiso mean: 42.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4452 Å20 Å20 Å2
2--2.0575 Å20 Å2
3---1.3877 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.286 Å / Luzzati sigma a obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→32.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2474 0 0 244 2718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0125322
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.334392
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes592
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3625
X-RAY DIFFRACTIONt_it253220
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.28
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3405
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact29754
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.51 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3354 148 5.46 %
Rwork0.2572 2562 -
all0.2618 2710 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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