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- PDB-3p1v: Crystal structure of a metallo-endopeptidases (BACOVA_00663) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1v
タイトルCrystal structure of a metallo-endopeptidases (BACOVA_00663) from Bacteroides ovatus at 1.93 A resolution
要素Metallo-endopeptidase
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


metallopeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M64, N-terminal domain / Peptidase M64, N-terminal / Peptidase M64, N-terminal domain superfamily / Peptidase M64 N-terminus / Peptidase M64, IgA / IgA Peptidase M64 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Immunoglobulin-like ...Peptidase M64, N-terminal domain / Peptidase M64, N-terminal / Peptidase M64, N-terminal domain superfamily / Peptidase M64 N-terminus / Peptidase M64, IgA / IgA Peptidase M64 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / IgA Peptidase M64
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides ovatus ATCC 8483 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a metallo-endopeptidases (BACOVA_00663) from Bacteroides ovatus at 1.93 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-endopeptidase
B: Metallo-endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,27320
ポリマ－93,9452
非ポリマー1,32918
水13,547752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area30390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.919, 84.963, 139.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY COUPLED WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Metallo-endopeptidase


分子量: 46972.328 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 20-425 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides ovatus ATCC 8483 (バクテリア)
遺伝子: BACOVA_00663 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A7LS78

-
非ポリマー , 7種, 770分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 752 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 20-425) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 20-425) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化温度: 277 K
詳細: 21.30% polyethylene glycol 3350, 0.30M potassium dihydrogen phosphate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97908,0.91837
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979081
20.918371
反射解像度: 1.93→48.906 Å / Num. obs: 63081 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 8.05
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEdata processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.93→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. POTASSIUM (K), DIMETHYL SULFOXIDE (DMS), PHOSPHATE (PO4) AND CHLORIDE (CL) MODELED ARE PRESENT PROTEIN/ CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER. 3. ZINC IONS WERE ASSIGNED BASED ON AN ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAP AND X-RAY FLUORESCENCE MEASUREMENTS. THE OCCUPANCY OF THE ZINC IN THE ACTIVE SITE WAS ADJUSTED BASED ON DENSITY. 4. NON-CRYSTALLOGRAPHIC RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT (AUTONCS). 5. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 3199 5.07 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.172 63080 --
原子変位パラメータBiso mean: 43.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1085 Å20 Å2-0.3375 Å2
2---4.0565 Å20 Å2
3---6.1651 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6503 0 61 752 7316
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016836HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.999299HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3101SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes160HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1006HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6836HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd13SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion8795
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact83594
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2033 216 4.71 %
Rwork0.2134 4374 -
all0.2129 4590 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.92020.02110.3870.4981-0.11.447-0.1651-0.32980.05590.01160.18450.07560.0773-0.444-0.0194-0.06570.0536-0.00110.0417-0.0025-0.0804-25.70194.34285.8604
21.30490.32420.51140.6125-0.19672.1754-0.1507-0.87920.09530.174-0.0405-0.0947-0.1276-0.36490.1912-0.20920.2446-0.06520.3074-0.135-0.2726-6.23546.423121.8567
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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