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- PDB-3p1t: Crystal structure of a putative aminotransferase (BPSL1724) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1t
タイトルCrystal structure of a putative aminotransferase (BPSL1724) from Burkholderia pseudomallei K96243 at 2.60 A resolution
要素Putative histidinol-phosphate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / PLP-DEPENDENT TRANSFERASE-LIKE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / transaminase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...: / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative aminotransferase (BPSL1724) from Burkholderia pseudomallei K96243 at 2.60 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
B: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
C: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
D: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,22726
ポリマ－150,2864
非ポリマー1,94222
水10,233568
1
A: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
B: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,16614
ポリマ－75,1432
非ポリマー1,02312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7000 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area24950 Å2
手法PISA
2
C: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
D: Putative histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,06212
ポリマ－75,1432
非ポリマー91910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.550, 167.550, 290.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-839-

HOH

詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
Putative histidinol-phosphate aminotransferase


分子量: 37571.418 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
遺伝子: BPSL1724 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q63U92
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.74 %
結晶化温度: 277 K / pH: 9.25
詳細: 0.20M lithium sulfate, 0.90M potassium sodium tartrate, 0.1M CHES pH 9.25, Additive, 0.005 M alpha ketoglutaric acid, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97936,0.97922
検出器タイプ: MAR MAR325 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979361
30.979221
反射解像度: 2.6→29.647 Å / Num. obs: 62018 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 59.45 Å2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 1.144 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 93.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→29.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. SULFATE (SO4) AND L(+)-TARTARIC ACID (TLA) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND ETHYLENE GLYCOL USED AS A CRYOPROTECTANT WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 3131 5.05 %
Rwork0.2 --
obs0.202 61978 -
原子変位パラメータBiso mean: 43.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9754 Å20 Å20 Å2
2---3.9754 Å20 Å2
3---7.9507 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9960 0 121 568 10649
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4894SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes284HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1565HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10346HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1294SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11608SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d10346HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg13960HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.48
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2199 196 4.64 %
Rwork0.2023 4028 -
all0.2031 4224 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.88450.284-0.14830.7992-0.16051.3010.0219-0.3075-0.16980.0407-0.0599-0.03940.1817-0.05950.038-0.1328-0.0046-0.02610.10490.0766-0.165589.86-20.326134.4252
20.9896-0.1390.44290.36460.0720.57470.0347-0.04020.0093-0.0097-0.0276-0.0386-0.02430.0997-0.007-0.11410.0116-0.00840.10690.0063-0.1061111.4580.69514.8347
30.93140.17480.14690.78610.14031.3061-0.03480.08560.0234-0.13910.01630.079-0.0484-0.2580.0185-0.10420.0255-0.03530.01410.0226-0.112763.64416.5095-38.9527
40.30960.0208-0.06880.8142-0.22031.1515-0.0109-0.01760.03570.06010.0118-0.0169-0.34320.0506-0.00090.03670.0043-0.0008-0.08310.0065-0.086984.530127.4986-19.3189
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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